Olfr77 Inhibitoren

Gängige Olfr77 Inhibitors sind unter underem Cinnamic Aldehyde CAS 104-55-2, Eugenol CAS 97-53-0, (±)-Citronellal CAS 106-23-0, (±)-Menthol CAS 89-78-1 und Zinc CAS 7440-66-6.

Zu den chemischen Inhibitoren von Olfr77 gehören eine Reihe von Verbindungen, die auf unterschiedliche Weise an das Protein binden können, was zu einer Verringerung seiner Aktivität führt. Benzaldehyd und Zimtaldehyd sind beide in der Lage, kompetitiv an Olfr77 zu binden, d. h. sie können die Ligandenbindungsstelle des Proteins besetzen und verhindern, dass die natürlichen Aktivatoren eine Reaktion auslösen. Diese kompetitive Bindung stellt sicher, dass die natürlichen Liganden, selbst wenn sie vorhanden sind, nicht in der Lage sind, die typische durch Olfr77 vermittelte Reaktion auszulösen. In ähnlicher Weise wirken Eugenol und Citronellal als kompetitive Inhibitoren, indem sie direkt in das aktive Zentrum von Olfr77 eingreifen, also in den Bereich des Proteins, der normalerweise für endogene Liganden reserviert ist. Auf diese Weise blockieren diese Chemikalien effektiv die Bindung der natürlichen Liganden und hemmen so die Funktion des Proteins.

Andere Verbindungen wie Methylanthranilat und alpha-Terpineol hemmen Olfr77, indem sie an das Protein binden und es entweder in einer inaktiven Konformation stabilisieren oder mit natürlichen Aktivatoren konkurrieren. Thiolan und Menthol wirken als allosterische Inhibitoren, d. h. sie binden an eine Stelle von Olfr77, die sich von der aktiven Stelle unterscheidet. Diese allosterische Bindung bewirkt eine Veränderung der Proteinkonformation, was wiederum zu einer verminderten Fähigkeit des Proteins führt, durch seine Liganden aktiviert zu werden. Darüber hinaus interagieren Zinkgluconat und Kupfersulfat mit Metallionen-Bindungsstellen auf Olfr77, die für die Aufrechterhaltung der Struktur und Funktion des Proteins entscheidend sind, und hemmen so die Aktivierung des Proteins. Capsaicin und Allylisothiocyanat hemmen Olfr77 ebenfalls, indem sie an die ligandenbindende Domäne binden, wobei Capsaicin als kompetitiver Inhibitor wirkt und Allylisothiocyanat eine kovalente Bindung bildet, die zu einer irreversiblen Hemmung führt und jede nachgeschaltete Aktivierung verhindert, die normalerweise durch die Ligandenbindung vermittelt wird.