OAF Aktivatoren

Gängige OAF Activators sind unter underem (-)-Epinephrine CAS 51-43-4, Forskolin CAS 66575-29-9, Isoproterenol Hydrochloride CAS 51-30-9, PGE2 CAS 363-24-6 und IBMX CAS 28822-58-4.

OAF können durch ihre Interaktion mit verschiedenen Signalwegen verstanden werden, die zur funktionellen Aktivierung des Proteins führen. Epinephrin, Isoproterenol und Prostaglandin E2 (PGE2) entfalten ihre Wirkung über G-Protein-gekoppelte Rezeptoren. Die Aktivierung dieser Rezeptoren führt zu einem Anstieg des intrazellulären zyklischen AMP (cAMP), das wiederum die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. Einmal aktiviert, kann PKA OAF phosphorylieren, eine posttranslationale Modifikation, von der bekannt ist, dass sie die Proteinfunktion reguliert. In ähnlicher Weise stimuliert Forskolin direkt die Adenylatzyklase, was zu einem erhöhten cAMP-Spiegel und einer anschließenden PKA-Aktivierung führt. Diese Kaskade von Ereignissen ist ein bekannter Weg für die Aktivierung von Proteinen in der Zelle. IBMX verhindert durch Hemmung der Phosphodiesterasen den Abbau von cAMP, wodurch die PKA-Aktivierung aufrechterhalten und der phosphorylierte - und damit aktivierte - Zustand von OAF aufrechterhalten wird.

Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) beeinflusst OAF durch Aktivierung der Proteinkinase C (PKC). Einmal aktiviert, könnte PKC OAF als Teil einer größeren Signalkaskade phosphorylieren. Ionomycin wirkt anders, indem es den intrazellulären Kalziumspiegel erhöht, der eine Reihe von kalziumabhängigen Proteinkinasen aktivieren kann, die wiederum in der Lage sind, OAF zu phosphorylieren und zu aktivieren. Anisomycin, das für die Aktivierung von stressaktivierten Proteinkinasen bekannt ist, könnte in ähnlicher Weise zur Phosphorylierung von OAF führen. Chlorophenylthio-cAMP und Dibutyryl-cAMP, beides cAMP-Analoga, durchdringen die Zellmembran und aktivieren direkt die PKA, die dann möglicherweise OAF phosphoryliert und dessen Aktivitätszustand verändert. Retinsäure kann durch die Aktivierung von Kernrezeptoren zu Kinase-Signalwegen führen, die eine Phosphorylierung von OAF bewirken. Schließlich fungiert Zink als wichtiger Kofaktor für mehrere Enzyme, darunter Kinasen, die OAF phosphorylieren und damit seine Aktivität verändern können. Jeder dieser chemischen Stoffe spielt eine Rolle in dem komplizierten Netzwerk zellulärer Signalwege, die letztlich zur funktionellen Aktivierung von OAF durch Phosphorylierungsvorgänge führen.