Neutrophil Elastase Inhibitoren

Ein Protein, das aus Sojabohnen gewonnen wird und die Aktivität von Trypsin, Plasmakallikrein und Plasmin wirksam hemmt. Es zeigt eine starke Hemmung der humanen neutrophilen Elastase ohne Toxizität für menschliche Blutzellen. STI hemmt auch die Endothelzellmigration und Tubulogenese in einer Fibrinmatrix, ohne Schaden zu verursachen. Allerdings führt die wiederholte Verabreichung bei Ratten, insbesondere bei jungen Tieren, zu einer Vergrößerung der Bauchspeicheldrüse. Auch bekannt als SBTI, STI und Trypsin-Inhibitor aus Glycine max.

Ein Inhibitor der Neutrophilen Elastase, einem Enzym, das an Entzündungsreaktionen beteiligt ist. Durch die Blockierung seiner Aktivität reguliert die Verbindung die Funktion der Neutrophilen Elastase und ihre Beteiligung an Entzündungswegen. Sie ist für Forschungszwecke bei der Untersuchung der Rolle der Neutrophilen Elastase in zellulären Prozessen von Nutzen.

Elastatinal ist ein Elastase-Hemmer, der auch Poliovirus- und Rhinovirus-2A-Proteinasen in vitro hemmt. Er beeinträchtigt nicht die DNA-Reparatur oder den UV-induzierten Schwesterchromatidaustausch und verhindert Spaltungen an Ala-Ala-Bindungen in Kapsid-/Nukleokapsidpeptiden. Diese Verbindung zielt speziell auf Neutrophile Elastase ab, die an Immunreaktionen und Entzündungen beteiligt ist. Die hemmenden Eigenschaften von Elastatinal machen es wertvoll für die Forschung, mit potenziellen antiviralen Wirkungen.

N-(Methoxysuccinyl)-Ala-Ala-Pro-Val-Chlormethylketon wirkt als starker Inhibitor der neutrophilen Elastase, der sich durch seine Fähigkeit auszeichnet, kovalente Bindungen mit dem aktiven Zentrum des Enzyms einzugehen. Der Methoxysuccinyl-Anteil erhöht die Spezifität durch sterische Hinderung, während die Chlormethylketon-Gruppe die irreversible Bindung erleichtert. Die einzigartige Peptidsequenz dieser Verbindung ermöglicht selektive Interaktionen, die die Enzymaktivität modulieren und die proteolytischen Pfade bei Entzündungsreaktionen beeinflussen.

Ein potenter Inhibitor der neutrophilen Elastase, der eine bemerkenswerte Spezifität über verschiedene Spezies hinweg aufweist. Er ist hochselektiv gegen neutrophile Elastase als gegen Pankreas-Elastase. Bemerkenswert ist, dass Sivelestat andere Enzyme wie Trypsin, Thrombin, Plasmin, Kallikrein, Chymotrypsin und Cathepsin G selbst bei hohen Konzentrationen nicht hemmt. Es dämmt wirksam die durch humane neutrophile Elastase verursachte Lungenblutung und die Kapillarpermeabilität der Haut ein und soll auch die Mastzell-Stat6-Protease hemmen.

Ein Inhibitor der Neutrophilen-Elastase (humane Leukozyten-Elastase, HLE) mit hoher Affinität. Er weist eine Spezies-Selektivität für Elastase von Menschen, Mäusen, Ratten, Kaninchen und Schweinen auf. Durch die spezifische Hemmung der Neutrophilen-Elastase kann diese Verbindung möglicherweise Erkenntnisse über ihre Rolle in verschiedenen zellulären Prozessen liefern.

Ein potenter kompetitiver Inhibitor der humanen neutrophilen Elastase (HNE). Es hemmt wirksam die Elastase verschiedener Arten (Hamster, Maus, Kaninchen und Ratte). Wichtig ist, dass Sivelestat-Natriumtetrahydrat mehrere andere Enzyme nicht hemmt, selbst bei hohen Konzentrationen. In Tierversuchen unterdrückt es die durch HNE verursachte Lungenblutung und erhöht die Kapillarpermeabilität der Haut.

Ein Neutrophilen-Elastase-Hemmer, der die proteolytische Aktivität der Neutrophilen-Elastase eindämmt und Entzündungswege beeinflusst. Diese Verbindung ist für die Forschung von Bedeutung, um die Rolle der Neutrophilen-Elastase in zellulären Prozessen zu verstehen.

Ein Neutrophilen-Elastase-Inhibitor, der die proteolytische Aktivität der Neutrophilen-Elastase unterbricht und Entzündungswege beeinflusst. Diese Verbindung ist für die Forschung zum Verständnis der Rolle der Neutrophilen-Elastase in zellulären Prozessen von Nutzen.