MUP3 Inhibitoren

Gängige MUP3 Inhibitors sind unter underem Benzamidine CAS 618-39-3, Phenylmethylsulfonyl Fluoride CAS 329-98-6, AEBSF hydrochloride CAS 30827-99-7, Leupeptin hemisulfate CAS 55123-66-5 und Chymostatin CAS 9076-44-2.

Chemische Inhibitoren von MUP3 wirken, indem sie mit dem aktiven Zentrum des Proteins interagieren, das für seine Proteaseaktivität entscheidend ist. Benzamidin und Phenylmethylsulfonylfluorid (PMSF) sind die besten Beispiele für solche Inhibitoren. Die Wirkung von Benzamidin beruht auf einer konkurrierenden Bindung an das aktive Serinproteasezentrum von MUP3, wodurch der Zugang zum Substrat behindert wird, das für die katalytische Funktion des Proteins wesentlich ist. PMSF hingegen wirkt als irreversibler Inhibitor, indem es den Serinrest im aktiven Zentrum von MUP3 kovalent modifiziert und das Enzym dadurch inaktiv macht. AEBSF, das strukturell mit PMSF verwandt ist, hemmt MUP3 auf ähnliche Weise, indem es eine stabile, kovalente Bindung mit dem Serinrest eingeht, was zu einer irreversiblen Inaktivierung führt. Das Hydrochloridsalz von AEBSF hat ebenfalls diese Wirkungsweise und sorgt dafür, dass die Proteaseaktivität des Enzyms wirksam gestoppt wird.

Darüber hinaus bindet Leupeptin reversibel an MUP3 und ist bekannt dafür, dass es sowohl Serin- als auch Cysteinproteasen hemmt. Dieser Inhibitor kann sich an das aktive Zentrum von MUP3 anlagern und so verhindern, dass Substratmoleküle gebunden und gespalten werden. Auch Antipain und Chymostatin wirken als kompetitive Inhibitoren, indem sie sich in das aktive Zentrum von MUP3 einfügen und den Eintritt von Substrat blockieren, das für die Funktion des Enzyms unerlässlich ist. Während Pepstatin A in der Regel auf Asparaginsäureproteasen abzielt, würde dieser Inhibitor die proteolytische Aktivität von MUP3 behindern, wenn MUP3 einen ähnlichen Mechanismus aufweist. E-64, obwohl spezifisch für Cysteinproteasen, würde MUP3 inaktivieren, wenn das Protein über einen Cysteinprotease-ähnlichen Mechanismus arbeitet, indem es irreversibel an den Cysteinrest im aktiven Zentrum bindet. Aprotinin, ein kleiner Proteininhibitor, kann an verschiedene Serinproteasen, darunter auch MUP3, binden und deren Funktion hemmen, indem es den Zugang zum aktiven Zentrum verhindert. Gabexat-Mesilat, ein synthetischer Inhibitor, ist besonders gut in der Lage, an das aktive Serinproteasezentrum von MUP3 zu binden und dadurch die Substratspaltung zu verhindern. Nα-Tosyl-L-Lysinchlormethylketonhydrochlorid schließlich ist in der Lage, MUP3 irreversibel zu inaktivieren, indem es an den Serinrest im aktiven Zentrum bindet und so die proteolytische Aktivität des Enzyms blockiert.