Die Funktionslandschaft von MFAP3, einem mit Mikrofibrillen assoziierten Protein, steht in engem Zusammenhang mit dem dynamischen Zustand der extrazellulären Matrix. Es ist bekannt, dass bestimmte kleine Moleküle, die die Konzentration von intrazellulärem cAMP erhöhen, indirekt die Phosphorylierung von Matrixproteinen fördern, was zu einer verstärkten Interaktion zwischen MFAP3 und anderen Mikrofibrillen-Komponenten führen könnte, wodurch seine Rolle bei der Matrixorganisation gesichert wird. Darüber hinaus könnte die Aktivierung spezifischer Kinasewege, die zur Phosphorylierung einer Reihe von Zielproteinen innerhalb der extrazellulären Matrix führen, den Einbau und die Funktionalität von MFAP3 erleichtern und dadurch das komplizierte Mikrofibrillennetzwerk stabilisieren. Diese Prozesse, die durch Moleküle unterstützt werden, die intrazelluläre Signalmoleküle erhöhen oder Proteinkinasen aktivieren, sind entscheidend für die Feinabstimmung des extrazellulären Gerüsts, das die Funktionalität von MFAP3 unterstützt.
Darüber hinaus wird die Architektur der extrazellulären Matrix durch eine Symphonie von Cofaktoren und Enzymen aufrechterhalten und verändert, die für die Synthese und Vernetzung von Matrixbestandteilen unerlässlich sind. Das Vorhandensein von Cofaktoren, die die Aktivität von Enzymen verstärken, die für die Kollagenvernetzung verantwortlich sind, kann indirekt die strukturelle Integrität der Mikrofibrillen erhöhen und damit die Beteiligung von MFAP3 beeinflussen. Hydroxylierungsreaktionen bei der Kollagensynthese und die Aktivität von Matrix-Metalloproteinasen, die beide durch spezifische ionische Kofaktoren moduliert werden, sind von zentraler Bedeutung für die Integrität und Reorganisation der extrazellulären Matrix, was wiederum die funktionelle Landschaft beeinflussen kann, in der MFAP3 seine Rolle ausübt. Signalmoleküle, die Phosphatasen hemmen, können zu einer Erhöhung des Phosphorylierungsstatus von Matrixkomponenten führen, was die Aktivität von MFAP3 im mikrofibrillären Netzwerk verstärken könnte.
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Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Forskolin | 66575-29-9 | sc-3562 sc-3562A sc-3562B sc-3562C sc-3562D | 5 mg 50 mg 1 g 2 g 5 g | $76.00 $150.00 $725.00 $1385.00 $2050.00 | 73 | |
Forskolin, ein starker Aktivator der Adenylatcyclase, erhöht die intrazellulären cAMP-Spiegel. Erhöhtes cAMP kann die Phosphorylierung von Proteinen der extrazellulären Matrix verstärken, was möglicherweise zu einer verstärkten Interaktion oder Stabilisierung von MFAP3 innerhalb der Mikrofibrillenstruktur führt. | ||||||
8-Bromo-cAMP | 76939-46-3 | sc-201564 sc-201564A | 10 mg 50 mg | $97.00 $224.00 | 30 | |
8-Bromo-cAMP, ein cAMP-Analogon, ahmt die intrazelluläre Signalübertragung von cAMP nach und beeinflusst möglicherweise den Phosphorylierungszustand von Proteinen, die an der extrazellulären Matrix beteiligt sind, und erhöht so indirekt die funktionelle Aktivität von MFAP3. | ||||||
Isoproterenol Hydrochloride | 51-30-9 | sc-202188 sc-202188A | 100 mg 500 mg | $27.00 $37.00 | 5 | |
Isoproterenol, ein Beta-adrenerger Rezeptoragonist, erhöht die intrazellulären cAMP-Spiegel durch G-Protein-gekoppelte Rezeptorsignale, was zu posttranslationalen Modifikationen von Komponenten der extrazellulären Matrix führen könnte, wodurch die Rolle von MFAP3 bei der Matrixorganisation verstärkt wird. | ||||||
PMA | 16561-29-8 | sc-3576 sc-3576A sc-3576B sc-3576C sc-3576D | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg 100 mg | $40.00 $129.00 $210.00 $490.00 $929.00 | 119 | |
PMA aktiviert die Proteinkinase C (PKC), die ein Spektrum von Zielproteinen phosphorylieren kann, einschließlich derer in der extrazellulären Matrix, wodurch möglicherweise die Aktivität von MFAP3 im mikrofibrillären Netzwerk erleichtert wird. | ||||||
Retinoic Acid, all trans | 302-79-4 | sc-200898 sc-200898A sc-200898B sc-200898C | 500 mg 5 g 10 g 100 g | $65.00 $319.00 $575.00 $998.00 | 28 | |
Retinsäure, ein Metabolit von Vitamin A, beeinflusst die Genexpression und Proteinmodifikationsprozesse, die die Dynamik der extrazellulären Matrix beeinflussen, was indirekt die Funktion von MFAP3 bei der Mikrofibrillenbildung oder -erhaltung fördern kann. | ||||||
Manganese(II) chloride beads | 7773-01-5 | sc-252989 sc-252989A | 100 g 500 g | $19.00 $30.00 | ||
Mangan(II)-chlorid wirkt als Kofaktor für Lysyloxidase, ein Enzym, das Kollagen und Elastin in der extrazellulären Matrix vernetzt und dadurch möglicherweise die strukturelle Integrität von Mikrofibrillen erhöht, an denen MFAP3 beteiligt ist. | ||||||
Copper(II) sulfate | 7758-98-7 | sc-211133 sc-211133A sc-211133B | 100 g 500 g 1 kg | $45.00 $120.00 $185.00 | 3 | |
Kupfersulfat (II) kann als essenzieller Kofaktor für Enzyme fungieren, die die extrazelluläre Matrix modulieren, wie z. B. Lysyloxidase, die indirekt den strukturellen Kontext beeinflussen kann, in dem MFAP3 wirkt. | ||||||
L-Ascorbic acid, free acid | 50-81-7 | sc-202686 | 100 g | $45.00 | 5 | |
Ascorbinsäure ist für Hydroxylierungsreaktionen bei der Kollagensynthese notwendig, ein Prozess, der indirekt die mikrofibrilläre Architektur und folglich die Funktion von MFAP3 innerhalb der extrazellulären Matrix beeinflussen könnte. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Zinkchlorid dient als Cofaktor für Matrix-Metalloproteinasen (MMPs), die die extrazelluläre Matrix umformen und möglicherweise die Verteilung und Funktion von MFAP3 in der Mikroumgebung des Gewebes beeinflussen. | ||||||
Calcium chloride anhydrous | 10043-52-4 | sc-207392 sc-207392A | 100 g 500 g | $65.00 $262.00 | 1 | |
Calciumchlorid moduliert calciumabhängige Signalwege, die die Wechselwirkungen der extrazellulären Matrix beeinflussen und dadurch möglicherweise die funktionelle Aktivität von MFAP3 bei der Mikrofibrillenstabilisierung verstärken können. |