IGHMBP2 Aktivatoren
Gängige IGHMBP2 Activators sind unter underem Adenosine 5'-Triphosphate, disodium salt CAS 987-65-5, Zinc CAS 7440-66-6, Magnesium chloride CAS 7786-30-3, Sodium Chloride CAS 7647-14-5 und Potassium Chloride CAS 7447-40-7.
IGHMBP2-Aktivatoren umfassen eine Reihe von chemischen Verbindungen, die die Helikase- und Nukleinsäurebindungsaktivitäten von IGHMBP2 verstärken. ATP, die primäre Energiewährung der Zelle, ist von grundlegender Bedeutung für die ATP-abhängige Helikaseaktivität von IGHMBP2, die das Abwickeln von DNA- und RNA-Strukturen ermöglicht, die für die Replikation und Transkription entscheidend sind. Zinkionen, die oft als wesentliche Kofaktoren fungieren, können die strukturelle Integrität des Proteins verbessern und so seine DNA/RNA-Bindungskapazität optimieren. Magnesiumchlorid wirkt synergistisch, indem es die ATPase-Aktivität steigert, die für die Helikasefunktion von IGHMBP2 unerlässlich ist, während Natriumchlorid und Kaliumchlorid ein optimales ionisches Milieu schaffen, das die Helikaseeffizienz durch Stabilisierung der Nukleinsäurestrukturen verbessern kann. Dithiothreitol (DTT) bewahrt die aktive Konformation von IGHMBP2, indem es die potenziell schädliche Bildung von Disulfidbindungen verhindert. Die Rolle von Glycerin bei der Stabilisierung des Proteins hält die Aktivität von IGHMBP2 aufrecht, indem es seine Aggregation verhindert.
Die zelluläre ATP-Konzentration ist für die Aktivität von IGHMBP2 von entscheidender Bedeutung, was durch den Glukosestoffwechsel unterstützt wird, der das notwendige ATP bereitstellt. NAD+ ist zwar nicht direkt beteiligt, kann aber den zellulären Redoxzustand und die ADP-Ribosylierung beeinflussen, was sich indirekt auf die Funktionalität von ATP-abhängigen Enzymen wie IGHMBP2 auswirkt. Die Rolle von Acetyl-Coenzym A bei der Acetylierung von Proteinen kann IGHMBP2 modifizieren, wodurch seine Rolle im Nukleinsäurestoffwechsel möglicherweise gestärkt wird. Ethylendiamintetraessigsäure (EDTA) trägt dazu bei, indem sie Metallionen chelatiert, die Nukleasen aktivieren könnten, und so indirekt die Integrität der Nukleinsäuresubstrate von IGHMBP2 bewahrt. Schließlich hält Kreatinphosphat die zellulären ATP-Reserven aufrecht und erleichtert so indirekt die fortgesetzte Helikaseaktivität von IGHMBP2, was die Verflechtung des zellulären Energiestoffwechsels mit der funktionellen Aktivierung dieses lebenswichtigen Proteins verdeutlicht.
Siehe auch...
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Adenosine 5′-Triphosphate, disodium salt | 987-65-5 | sc-202040 sc-202040A | 1 g 5 g | $38.00 $74.00 | 9 | |
Adenosintriphosphat (ATP) liefert die notwendige Energie für die Helikaseaktivität von IGHMBP2, da IGHMBP2 eine ATP-abhängige Helikase ist. Die Anwesenheit von ATP ist für das Abwickeln von DNA- und RNA-Helices von entscheidender Bedeutung, eine wesentliche Funktion von IGHMBP2 in neuronalen Zellen. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Zinkionen sind bekannte Kofaktoren für viele DNA-bindende Proteine und können möglicherweise die DNA-Bindungsaktivität von IGHMBP2 erhöhen. Zink kann die Struktur von IGHMBP2 stabilisieren und so eine effektivere Interaktion mit Nukleinsäuren ermöglichen. | ||||||
Magnesium chloride | 7786-30-3 | sc-255260C sc-255260B sc-255260 sc-255260A | 10 g 25 g 100 g 500 g | $27.00 $34.00 $47.00 $123.00 | 2 | |
Magnesiumionen sind notwendige Co-Faktoren für die ATPase-Aktivität vieler Helikasen, einschließlich IGHMBP2. Die Anwesenheit von Magnesiumchlorid kann die ATPase-Aktivität von IGHMBP2 erhöhen und somit indirekt seine Funktionalität in Prozessen wie Replikation und Transkription steigern. | ||||||
Sodium Chloride | 7647-14-5 | sc-203274 sc-203274A sc-203274B sc-203274C | 500 g 2 kg 5 kg 10 kg | $18.00 $23.00 $35.00 $65.00 | 15 | |
Moderate Konzentrationen von Natriumchlorid können die Ionenumgebung beeinflussen und die Sekundärstruktur von Nukleinsäuren stabilisieren. Diese Stabilisierung kann IGHMBP2 bei seiner Helikaseaktivität unterstützen, indem sie die Integrität der DNA/RNA-Strukturen aufrechterhält, auf die es einwirkt. | ||||||
Potassium Chloride | 7447-40-7 | sc-203207 sc-203207A sc-203207B sc-203207C | 500 g 2 kg 5 kg 10 kg | $25.00 $56.00 $104.00 $183.00 | 5 | |
Kaliumchlorid beeinflusst die Ionenstärke der zellulären Umgebung, was die Aktivität von ATP-abhängigen Enzymen verändern kann. Dies kann zu einer verstärkten Helikase-Aktivität von IGHMBP2 führen, indem die Bedingungen, unter denen es arbeitet, optimiert werden. | ||||||
Glycerol | 56-81-5 | sc-29095A sc-29095 | 100 ml 1 L | $55.00 $150.00 | 12 | |
Glycerin wird häufig zur Stabilisierung von Proteinen in Lösung verwendet. Es kann die Stabilität und Aktivität von IGHMBP2 erhöhen, indem es seine korrekte Faltung beibehält und eine Aggregation verhindert, wodurch seine funktionelle Aktivität im Nukleinsäurestoffwechsel aufrechterhalten wird. | ||||||
D(+)Glucose, Anhydrous | 50-99-7 | sc-211203 sc-211203B sc-211203A | 250 g 5 kg 1 kg | $37.00 $194.00 $64.00 | 5 | |
Glukose ist eine primäre Energiequelle und wird zur Erzeugung von ATP verstoffwechselt. Erhöhte ATP-Konzentrationen als Folge des Glukosestoffwechsels können die ATP-abhängige Helikaseaktivität von IGHMBP2 verstärken. | ||||||
NAD+, Free Acid | 53-84-9 | sc-208084B sc-208084 sc-208084A sc-208084C sc-208084D sc-208084E sc-208084F | 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g 1 kg 5 kg | $56.00 $186.00 $296.00 $655.00 $2550.00 $3500.00 $10500.00 | 4 | |
NAD+ ist ein Coenzym in Redoxreaktionen und ein Substrat für die ADP-Ribosylierung, die die Proteinfunktion verändern kann. Obwohl nicht direkt mit IGHMBP2 verbunden, könnten erhöhte NAD+-Spiegel zelluläre Signalwege beeinflussen, die indirekt die Funktionalität ATP-abhängiger Enzyme wie IGHMBP2 verbessern. | ||||||
Acetyl coenzyme A trisodium salt | 102029-73-2 | sc-210745 sc-210745A sc-210745B | 1 mg 5 mg 1 g | $46.00 $80.00 $5712.00 | 3 | |
Acetyl-CoA ist an Acetylierungsreaktionen beteiligt, die Proteine modifizieren und ihre Aktivität beeinflussen können. Die Acetylierung kann die Aktivität oder Stabilität von IGHMBP2 verändern und möglicherweise seine funktionelle Rolle im Nukleinsäurestoffwechsel verstärken. | ||||||