4921517D21Rik Aktivatoren

Gängige 4921517D21Rik Activators sind unter underem Jasplakinolide CAS 102396-24-7, Phalloidin CAS 17466-45-4, Cytochalasin D CAS 22144-77-0, Latrunculin A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6 und Swinholide A, Theonella swinhoei CAS 95927-67-6.

Chemische Aktivatoren von Actin-like 11 können ihren Einfluss über verschiedene Mechanismen ausüben, die den Polymerisationszustand des Proteins und die Filamentdynamik beeinflussen. So ist beispielsweise bekannt, dass Jasplakinolid die Aktinfilamente stabilisiert und ihre Polymerisation fördert. Diese Wirkung fördert direkt die filamentöse Form von Actin-like 11, was zu einem aktiven Zustand führt, der für zahlreiche zelluläre Prozesse entscheidend ist. In ähnlicher Weise hat Phalloidin eine hohe Affinität für filamentöses Aktin (F-Actin), bindet daran und stabilisiert diese Strukturen. Auf diese Weise unterstützt Phalloidin den aktiven, polymerisierten Zustand von Actin-like 11. Misakinolid A und Jaspisamid A tragen ebenfalls zu diesem aktiven Zustand bei, indem sie die Polymerisation von Aktin fördern und so den Zusammenbau von Actin-like 11 zu seiner filamentösen, funktionellen Form weiter erleichtern.

Andere Aktivatoren wie Cytochalasin D und Latrunculin A binden an Aktinmonomere oder an die wachsenden Enden von Aktinfilamenten, um eine weitere Polymerisation zu verhindern, und vergrößern so den Pool an monomerem Aktin. Dieser Pool von Monomeren kann dann für die dynamische Umlagerung von Actin-ähnlichem 11 genutzt werden, wodurch indirekt seine Funktion innerhalb der Zelle aktiviert wird. Swinholid A, das die Aktinfilamente durchtrennt und an Aktindimere bindet, und Chondramid, das die Aktinpolymerisation hemmt, tragen beide zum dynamischen Zustand des Aktinumsatzes bei, der für die ordnungsgemäße Funktion von Actin-like 11 unerlässlich ist. Darüber hinaus imitieren Berylliumfluorid und Magnesiumfluorid die Rolle der ATP-Phosphatgruppe bei der Aktinpolymerisation und fördern so möglicherweise den aktiven Aufbau von Actin-like 11. Schließlich bindet T1 an G-Actin und verhindert dessen Polymerisation, was indirekt die Dynamik von Actin-like 11 durch einen kompensatorischen Mechanismus erhöht, während Spiroplatin an Nukleotide binden kann, was den Nukleotidstatus von Actin und damit den Aktivierungsstatus von Actin-like 11 beeinflusst.