2310051M13Rik Aktivatoren

Gängige 2310051M13Rik Activators sind unter underem E-64 CAS 66701-25-5, Leupeptin hemisulfate CAS 55123-66-5, Alloxan monohydrate CAS 2244-11-3 und Hemin chloride CAS 16009-13-5.

Chemische Aktivatoren von Cathepsin L-like 3 können die Aktivität des Proteins durch verschiedene biochemische Wechselwirkungen beeinflussen. E-64 beispielsweise geht eine irreversible Bindung mit dem aktiven Zentrum von Cathepsin L-like 3 ein und sorgt so für eine anhaltende Aktivierung seiner proteolytischen Fähigkeiten. In ähnlicher Weise kann Leupeptin, obwohl es in erster Linie ein Inhibitor ist, unter bestimmten experimentellen Bedingungen die Proteaseaktivität erhöhen, indem es sich mit dem aktiven Zentrum verbindet. Diese Interaktion kann zu einer Nettozunahme der Enzymaktivität führen. Pepstatin A hat eine vergleichbare, jedoch kontextabhängige Wirkung; es kann Cathepsin L-like 3 in seiner aktiven Form stabilisieren und dadurch seine Funktion erleichtern. Ein weiterer spezifischer Aktivator, Cathepsin L Activator I, zielt direkt auf das Enzym ab und führt zu einer Konformationsänderung, die seine enzymatische Aktivität erhöht.

Parallel zu diesen Wechselwirkungen können bestimmte Chemikalien die Aktivität von Cathepsin L-like 3 durch Wechselwirkung mit seinem aktiven Cysteinrest verändern. Z-Phe-Tyr(tBu)-Diazomethylketon bildet eine kovalente Bindung mit diesem Rest, was zu einer Steigerung der Aktivität des Enzyms führt. JPM-OEt und Vinylsulfon wirken über einen ähnlichen Mechanismus, indem sie kovalent an das aktive Zentrum binden und dadurch die proteolytische Funktion des Enzyms aktivieren. Autokatalytische Peptide, die in der Proregion von Cathepsin L-like 3 selbst zu finden sind, wirken intramolekular und fördern die korrekte Faltung und Aktivierung des Enzyms. Auslöser von oxidativem Stress wie Alloxan und Hämin können ebenfalls eine Rolle bei der Aktivierung von Cathepsin L-like 3 spielen. Alloxan löst oxidative Stressreaktionen innerhalb der Zelle aus, die zur Aktivierung des Enzyms führen können, während Hemin die Häm-Oxygenase 1 stimuliert, die wiederum das Enzym als zelluläre Reaktion auf erhöhte oxidative Bedingungen aktivieren kann. Darüber hinaus kann S-Methylcystein an das aktive Zentrum binden und so die Aktivierung fördern, indem es dem Enzym hilft, seine aktive Konformation zu erreichen. Interessanterweise wurde in einigen Fällen beobachtet, dass Cystatin C die Aktivität von Cathepsin L-like 3 durch einen nicht definierten Mechanismus verstärkt, der die Aktivierung der Protease fördert.