1700074P13Rik Aktivatoren

Gängige 1700074P13Rik Activators sind unter underem Benzamidine CAS 618-39-3, AEBSF hydrochloride CAS 30827-99-7, L-Lysine CAS 56-87-1, TPCK CAS 402-71-1 und Leupeptin hemisulfate CAS 55123-66-5.

Chemische Aktivatoren der Serinprotease 59 können die Aktivität des Enzyms steigern, indem sie seine aktive Form stabilisieren oder seine Konformation verändern, um die Substrataffinität zu erhöhen. So kann beispielsweise Benzamidin, das als kompetitiver Inhibitor bekannt ist, auch die aktive Form der Serinprotease 59 stabilisieren, indem es ihre Autolyse verhindert. AEBSF, ein weiterer Serinproteaseinhibitor, kann in subinhibitorischen Konzentrationen reversibel an die Serinprotease 59 binden und so eine allosterische Veränderung herbeiführen, die die Aktivität des Enzyms steigert. In ähnlicher Weise kann Phenylmethansulfonylfluorid (PMSF) vorübergehend an das Enzym binden, was die Substrataffinität und die katalytische Effizienz erhöhen kann. Die Chlormethylketone Nα-Tosyl-L-Lysinchlormethylketon (TLCK) und Nα-Tosyl-L-Phenylalaninchlormethylketon (TPCK) können vorübergehend nicht-kovalente Komplexe mit Serinprotease 59 bilden, die die aktive Konformation stabilisieren können, ohne das Enzym dauerhaft zu inaktivieren.

Darüber hinaus kann Leupeptin, obwohl es in erster Linie als reversibler Inhibitor wirkt, auf eine Weise binden, die die Geometrie des aktiven Zentrums der Serinprotease 59 vorübergehend stabilisiert und so den Substratumsatz erhöht. Aprotinin, ein Proteaseinhibitor aus kleinen Proteinen, bindet an die Serinprotease 59, verhindert den autolytischen Abbau und hält die Aktivität des Enzyms aufrecht. Gabexatmesilat und Camostatmesilat können die aktive Konformation der Serinprotease 59 durch Bindung an die nichtkatalytischen Stellen des Enzyms fördern. Sojabohnen-Trypsin-Inhibitor (SBTI) in subinhibitorischen Konzentrationen kann mit dem Enzym interagieren und die aktive Konformation stabilisieren. Nafamostatmesilat wirkt normalerweise als Inhibitor, kann aber die proteolytische Funktion der Serinprotease 59 durch Stabilisierung ihrer aktiven Form unter bestimmten Bedingungen verbessern. Schließlich kann Ethanol in bestimmten, nicht denaturierenden Konzentrationen die Hydratationsschicht der Serinprotease 59 verändern, was zu einer Konformation führt, die der Substratbindung und Katalyse förderlicher ist. Diese Aktivatoren interagieren mit der Serinprotease 59 und beeinflussen ihre Aktivität durch eine Vielzahl von nicht dauerhaften Bindungsinteraktionen und Konformationsstabilisierungen.