On a identifié des activateurs du ZNF346 qui influencent sa fonction par le biais de divers mécanismes cellulaires, en renforçant l'activité transcriptionnelle de la protéine. Certains composés augmentent directement les niveaux intracellulaires d'AMP cyclique, un messager secondaire qui active la protéine kinase A. La kinase activée peut alors phosphoryler le ZNF346, ce qui augmente son affinité de liaison à l'ADN et son activité transcriptionnelle. D'autres activateurs agissent en inhibant la dégradation de l'AMPc, amplifiant ainsi la cascade de signalisation qui conduit à la phosphorylation et à l'activation ultérieure de ZNF346. En outre, certains activateurs augmentent les concentrations intracellulaires de calcium, ce qui active les kinases dépendantes du calcium et de la calmoduline. Ces kinases peuvent également phosphoryler des facteurs de transcription tels que le ZNF346, ce qui peut renforcer son activité fonctionnelle.
Certains activateurs ciblent la voie de la protéine kinase C, soit par stimulation directe, soit en modifiant l'équilibre des activités kinases, ce qui pourrait conduire à des mécanismes indirects renforçant l'activité de ZNF346. D'autres molécules se sont révélées capables d'inhiber les voies de répression des facteurs de transcription, augmentant ainsi indirectement l'activité transcriptionnelle du ZNF346 en réduisant l'inhibition compétitive ou en éliminant les complexes corépresseurs des promoteurs de gènes. En outre, certains composés inhibent les histones désacétylases, ce qui entraîne une structure ouverte de la chromatine et une meilleure accessibilité des facteurs de transcription tels que le ZNF346 à leurs cibles d'ADN.
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