Inhibiteurs SULT2A5

Les inhibiteurs courants de SULT2A5 comprennent, entre autres, la quercétine CAS 117-39-5, l'acide chlorogénique CAS 327-97-9, le 3,3'-Diindolylméthane CAS 1968-05-4, la chrysine CAS 480-40-0 et la curcumine CAS 458-37-7.

Les inhibiteurs chimiques de SULT2A5 comprennent une variété de composés que l'on trouve principalement dans des sources naturelles, telles que les plantes. Ces inhibiteurs, notamment des flavonoïdes tels que la quercétine, la chrysine, le kaempférol, la myricétine et l'apigénine, des polyphénols tels que l'acide chlorogénique et l'acide ellagique, le stilbénoïde resvératrol et l'isoflavone génistéine, peuvent entraver l'activité enzymatique de la SULT2A5 par le biais de plusieurs mécanismes. La quercétine et la chrysine, par exemple, peuvent se lier au site actif de SULT2A5, qui est la région où les substrats normaux de l'enzyme se lient. En occupant cet espace, ces composés empêchent l'enzyme de catalyser la réaction de sulfonation, un processus par lequel l'enzyme transfère un groupe sulfo à ses substrats. De même, le kaempférol et la myricétine peuvent inhiber l'activité de SULT2A5 en entrant en compétition avec les substrats physiologiques pour l'accès au site actif, bloquant ainsi efficacement la voie de réaction.

D'autres inhibiteurs chimiques comme l'acide chlorogénique et l'acide ellagique peuvent modifier la conformation de SULT2A5, ce qui peut perturber la capacité de l'enzyme à fonctionner correctement. Le resvératrol fonctionne selon un mécanisme compétitif similaire, en s'arrimant au site actif de l'enzyme et en empêchant ainsi la liaison du substrat. La génistéine peut également se lier à ce domaine fonctionnel crucial de SULT2A5, inhibant la sulfonation des substrats de l'enzyme. Dans le même ordre d'idées, la curcumine se lierait au site actif, ce qui entraverait le fonctionnement normal de l'enzyme. Le composé 3,3'-Diindolylmethane peut interférer avec l'activité de SULT2A5 en inhibant le transfert du groupe sulfo, bien que le mécanisme exact puisse varier de la compétition directe avec le site actif observée avec d'autres inhibiteurs. Enfin, l'épigallocatéchine gallate (EGCG) démontre un effet inhibiteur en se liant directement à la SULT2A5, ce qui pourrait interférer avec son activité de sulfonation, démontrant un large spectre d'interactions que différentes structures chimiques peuvent avoir avec cette enzyme sulfotransférase.