Date published: 2025-9-10

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SULT2A1 Aktivatoren

Gängige SULT2A1 Activators sind unter underem D,L-Sulforaphane CAS 4478-93-7, Curcumin CAS 458-37-7, Resveratrol CAS 501-36-0, Quercetin CAS 117-39-5 und (-)-Epigallocatechin Gallate CAS 989-51-5.

SULT2A1-Aktivatoren sind eine Klasse von Verbindungen, die die funktionelle Aktivität des SULT2A1-Proteins erhöhen. Sie wirken in erster Linie durch die Aktivierung des Nrf2-Signalwegs (nuclear factorerythroid 2-related factor 2), einem wichtigen Regulator der zellulären Resistenz gegenüber Oxidantien. Nach der Aktivierung durch diese Verbindungen wandert Nrf2 in den Zellkern und bindet an Antioxidans-Response-Elemente (AREs) in den Promotorregionen vieler Entgiftungs- und Antioxidansgene, darunter auch SULT2A1. Dieses Bindungsereignis löst die transkriptionelle Aktivierung von SULT2A1 aus, was zu einer Steigerung seiner funktionellen Aktivität führt. Die Verbindungen dieser Klasse sind chemisch vielfältig und umfassen verschiedene polyphenolische Verbindungen, Flavonoide, Carotinoide und Isoflavone, die jeweils einzigartige strukturelle Merkmale aufweisen, die es ihnen ermöglichen, den Nrf2-Signalweg zu aktivieren.

Das SULT2A1-Protein gehört zur Familie der Sulfotransferasen, Enzyme, die für die Sulfatierung vieler Hormone, Neurotransmitter, Medikamente und xenobiotischer Verbindungen verantwortlich sind. Seine Aktivität ist entscheidend für den Stoffwechsel und die Entgiftung dieser Substanzen. Die SULT2A1-Aktivatoren sorgen durch ihre Aktivierung des Nrf2-Signalwegs dafür, dass SULT2A1 in ausreichender Menge zur Verfügung steht, um seine Entgiftungsfunktion zu erfüllen. Dies ist vor allem unter Bedingungen von oxidativem Stress oder der Exposition gegenüber schädlichen Substanzen entscheidend. Indem sie die funktionelle Aktivität von SULT2A1 verstärken, tragen diese Verbindungen dazu bei, die zelluläre Homöostase aufrechtzuerhalten und die Zelle vor Schäden zu schützen. Trotz ihrer strukturellen Vielfalt arbeiten alle Chemikalien dieser Klasse nach demselben Grundprinzip der Aktivierung des Nrf2-Stoffwechselweges, was sie gemeinsam zu starken Verstärkern der funktionellen Aktivität von SULT2A1 macht.

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