Inhibiteurs SULT1C1

Les inhibiteurs courants de SULT1C1 comprennent, entre autres, le Triclosan CAS 3380-34-5, le Pentachlorophénol CAS 87-86-5, le Bisphénol A, la Quercétine CAS 117-39-5 et le phtalate de di-n-butyle CAS 84-74-2.

Les inhibiteurs chimiques de SULT1C1 comprennent une variété de composés qui interfèrent avec sa fonction de sulfotransférase. Le triclosan, par exemple, se lie au domaine sulfotransférase de la SULT1C1, bloquant ainsi la capacité de l'enzyme à transférer des groupes sulfo à ses substrats. De même, le pentachlorophénol fonctionne comme un inhibiteur compétitif, occupant le site actif de la SULT1C1 et empêchant la sulfonation des substrats naturels de l'enzyme. Ce type d'inhibition garantit que la SULT1C1 ne peut pas interagir avec les molécules auxquelles elle est destinée pour le transfert des groupes sulfo. Le 2,6-dichloro-4-nitrophénol exerce également son effet inhibiteur en entrant en compétition avec les substrats pour le site actif, tandis que le bisphénol A se lie au site catalytique, perturbant ainsi le processus normal de sulfonation. La quercétine, un flavonoïde, inhibe la SULT1C1 en se liant de la même manière à son site actif et en interférant avec l'activité de transfert du groupe sulfo de l'enzyme.

D'autres actions inhibitrices sont observées avec le phtalate de dibutyle, qui interagit avec la région de liaison au substrat de la SULT1C1, réduisant potentiellement sa fonction de sulfotransférase. Le resvératrol et la curcumine inhibent tous deux la SULT1C1 en occupant son site actif, nécessaire à la sulfonation du substrat, empêchant ainsi l'enzyme de jouer son rôle. En outre, le 3,3'-Diindolylméthane modifie la structure allostérique de l'enzyme, réduisant ainsi son activité, et le kaempférol se lie au site actif, bloquant ainsi l'accès aux substrats. La chrysine entre en compétition avec les substrats naturels pour le site catalytique de la SULT1C1, entraînant une diminution de l'activité de la sulfotransférase. Enfin, la génistéine se lie directement à la SULT1C1, obstruant le site où le transfert du groupe sulfo aux substrats devrait normalement se produire, ce qui inhibe efficacement la fonction de l'enzyme. Chacun de ces produits chimiques utilise un mécanisme distinct pour inhiber l'activité de la SULT1C1, mais tous parviennent au résultat commun d'empêcher l'enzyme de catalyser le transfert des groupes sulfo vers ses substrats.