SULT1C1 Inibitori

I comuni inibitori di SULT1C1 includono, ma non solo, il triclosan CAS 3380-34-5, il pentaclorofenolo CAS 87-86-5, il bisfenolo A, la quercetina CAS 117-39-5 e il di-n-butil ftalato CAS 84-74-2.

Gli inibitori chimici della SULT1C1 comprendono una serie di composti che interferiscono con la sua funzione di solfotransferasi. Il triclosan, ad esempio, si lega al dominio sulfotransferasi della SULT1C1, bloccando di fatto la capacità dell'enzima di trasferire gruppi sulfo ai suoi substrati. Analogamente, il pentaclorofenolo agisce come inibitore competitivo, occupando il sito attivo della SULT1C1 e ostacolando la solfonazione dei substrati naturali dell'enzima. Questo tipo di inibizione fa sì che la SULT1C1 non sia in grado di interagire con le molecole a cui è destinata per il trasferimento dei gruppi sulfo. Anche il 2,6-dicloro-4-nitrofenolo esercita il suo effetto inibitorio competendo con i substrati per il sito attivo, mentre il bisfenolo A si lega al sito catalitico, interrompendo così il normale processo di solfonazione. Il flavonoide quercetina inibisce la SULT1C1 legandosi al suo sito attivo e interferendo con l'attività di trasferimento del gruppo sulfo dell'enzima.

Ulteriori azioni inibitorie sono riscontrabili con il dibutilftalato, che interagisce con la regione di legame del substrato della SULT1C1, riducendo potenzialmente la sua funzione di sulfotransferasi. Il resveratrolo e la curcumina inibiscono entrambi la SULT1C1 occupando il suo sito attivo, necessario per la solfonazione del substrato, impedendo così all'enzima di svolgere il suo ruolo. Inoltre, il 3,3'-Diindolilmetano altera la struttura allosterica dell'enzima, riducendone l'attività, e il kaempferolo si lega al sito attivo, bloccando l'accesso ai substrati. La crisina compete con i substrati naturali per il sito catalitico della SULT1C1, portando a una diminuzione dell'attività della solfotransferasi. Infine, la genisteina si lega direttamente alla SULT1C1, ostruendo il sito in cui normalmente avviene il trasferimento del gruppo sulfo ai substrati, inibendo di fatto la funzione dell'enzima. Ciascuna di queste sostanze chimiche impiega un meccanismo distinto per inibire l'attività della SULT1C1, ma tutte ottengono il risultato comune di impedire la capacità dell'enzima di catalizzare il trasferimento dei gruppi sulfo ai suoi substrati.