SerpinA3m의 화학적 억제제는 다양한 메커니즘을 사용하여 단백질의 주요 생물학적 기능인 프로테아제와 상호 작용하고 억제하는 능력을 감소시킵니다. 디플루니살은 SerpinA3m에 결합하여 비활성 상태로 안정화시켜 단백질이 효과적으로 역할을 수행하지 못하게 함으로써 억제를 달성합니다. 마찬가지로 페닐부타존은 SerpinA3m의 형태 변화를 유도하여 프로테아제 결합 능력을 방해하는 것으로 여겨집니다. 반대로 설피족사졸은 프로테아제 결합을 위해 SerpinA3m과 경쟁하여 단백질의 억제 활성을 감소시킵니다. 이러한 경쟁적 억제로 인해 SerpinA3m은 프로테아제 표적과 상호 작용할 수 없게 됩니다. 벤자미딘은 SerpinA3m이 억제하는 프로테아제와 경쟁하여 단백질의 활성을 간접적으로 감소시키는 방식으로 작용합니다.
메틸렌 블루와 같은 다른 억제제는 단백질의 활성 형태를 유지하는 데 중요한 산화 환원 상태를 변경하여 SerpinA3m의 기능을 방해합니다. 엘라그산과 에피갈로카테킨 갈레이트는 단백질의 활성 부위를 막거나 구조를 변경하여 SerpinA3m에 직접 결합하여 억제를 유발할 수 있습니다. 클로로퀸은 SerpinA3m의 당화를 방해하여 단백질의 적절한 접힘과 기능을 방해합니다. 나머지 화합물인 프로티닌, 나파모스타트, 가벡세이트, 카모스타트는 모두 세린 프로테아제 억제제로, SerpinA3m이 일반적으로 억제하는 프로테아제에 결합하여 간접적으로 SerpinA3m을 억제합니다. 이러한 억제제는 SerpinA3m이 이용할 수 있는 프로테아제 표적의 수를 감소시켜 프로테아제 활성을 억제하는 능력을 약화시킵니다. 이러한 각 화학 물질은 SerpinA3m 또는 그 프로테아제 표적과 뚜렷한 상호작용을 통해 SerpinA3m의 억제 작용을 효과적으로 감소시킵니다.
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