Inhibiteurs SDSL

Les inhibiteurs courants de la SDSL comprennent, entre autres, la 5-Azacytidine CAS 320-67-2, l'Actinomycine D CAS 50-76-0, la Trichostatine A CAS 58880-19-6, la Mithramycine A CAS 18378-89-7 et la Wortmannine CAS 19545-26-7.

La sérine déshydratase-like (SDSL) est une enzyme impliquée dans le métabolisme des acides aminés, notamment la sérine et la thréonine. En facilitant la désamination de ces acides aminés, la SDSL joue un rôle dans leur conversion en molécules métaboliquement importantes, telles que le pyruvate et l'alpha-cétobutyrate. Compte tenu de ce rôle biochimique crucial, les composés capables de moduler l'activité de la SDSL présentent un grand intérêt scientifique. Ces composés, appelés collectivement inhibiteurs de la SDSL, agissent en interférant avec l'activité de l'enzyme, ce qui entraîne une altération du résultat métabolique.Les inhibiteurs de la SDSL peuvent agir par divers mécanismes. Certains peuvent agir comme des inhibiteurs du site actif, entrant directement en compétition avec les substrats naturels de la SDSL, la sérine et la thréonine. Ces inhibiteurs présentent généralement des similitudes structurelles avec les substrats, ce qui leur permet d'occuper le site actif de l'enzyme et d'empêcher les substrats de se lier. D'autres peuvent fonctionner comme des inhibiteurs allostériques, se liant à des régions de l'enzyme autres que le site actif. Cette liaison peut induire un changement de conformation, rendant l'enzyme moins efficace ou totalement inactive. Une autre catégorie comprend les chélateurs de métaux, en particulier si l'activité de la SDSL dépend des ions métalliques. Ces chélateurs se lieraient aux ions métalliques nécessaires, privant l'enzyme de ses cofacteurs et inhibant sa fonction. En outre, certains composés pourraient affecter indirectement la fonctionnalité de la SDSL en ciblant les voies en amont ou en aval qui modulent l'expression ou l'activité de l'enzyme. Globalement, la classe chimique des inhibiteurs de la SDSL englobe un large éventail de molécules aux mécanismes d'action variés, toutes unifiées par leur capacité à inhiber la fonctionnalité de la SDSL.