Date published: 2025-9-11

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SCFD2 Inhibitoren

Gängige SCFD2 Inhibitors sind unter underem Wortmannin CAS 19545-26-7, Brefeldin A CAS 20350-15-6, Monensin A CAS 17090-79-8, Dynamin Inhibitor I, Dynasore CAS 304448-55-3 und Nocodazole CAS 31430-18-9.

SCFD2-Inhibitoren sind eine Klasse chemischer Verbindungen, die auf das SCFD2-Protein abzielen, das eine Schlüsselrolle bei einem bestimmten zellulären Prozess spielt. Das SCFD2-Protein (Sec1 family domain containing 2) ist an der Regulierung des intrazellulären Transports beteiligt. Dieses Protein gehört zu einer größeren Familie von Proteinen, die für das Vesikel-vermittelte Transportsystem in den Zellen von entscheidender Bedeutung sind, ein System, das für die ordnungsgemäße Sortierung und Lieferung von Proteinen und Lipiden an ihren Bestimmungsort unerlässlich ist. Durch Hemmung von SCFD2 können diese Wirkstoffe die Maschinerie beeinflussen, die den Verkehr innerhalb der Zelle steuert, und so die Verteilung und Funktion von Zellbestandteilen beeinflussen. Der genaue Wirkmechanismus der SCFD2-Inhibitoren besteht in der Unterbrechung der Interaktion zwischen SCFD2 und anderen Proteinen oder Molekülen, an die es normalerweise bindet, was ein kritischer Schritt im Vesikeltransportweg ist.

Die Spezifität der SCFD2-Inhibitoren liegt in ihrer Fähigkeit, selektiv an das SCFD2-Protein zu binden und dadurch seine Aktivität zu modulieren. Auf diese Weise sind sie in der Lage, die Dynamik der Vesikelbildung, -bewegung und -fusion mit den Zielmembranen zu verändern. Diese Spezifität wird durch die chemische Struktur der Inhibitoren erreicht, die so gestaltet ist, dass sie die natürlichen Substrate oder Bindungspartner des SCFD2-Proteins genau nachahmt oder mit ihnen konkurriert. Die Forschung im Bereich der SCFD2-Inhibitoren befasst sich häufig mit den biophysikalischen und biochemischen Eigenschaften dieser Verbindungen, um zu verstehen, wie sie ihre hohe Affinität für das SCFD2-Protein erreichen und wie sie bei der Bindung Konformationsänderungen bewirken. Die Untersuchung von SCFD2-Inhibitoren umfasst auch die Erforschung ihrer Selektivität und Potenz, da diese Eigenschaften entscheidend für ihre präzise Wirkung auf zelluläre Signalwege sind. Durch das Verständnis der Interaktion auf molekularer Ebene können die Forscher die Rolle von SCFD2 in zellulären Prozessen und seine Auswirkungen auf das intrazelluläre Transportsystem aufklären.

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Latrunculin A, Latrunculia magnifica

76343-93-6sc-202691
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100 µg
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Latrunculin A bindet an Aktinmonomere und verhindert deren Polymerisation. Wenn SCFD2 an aktinbasierten Prozessen wie der Vesikelmotilität oder der Aufrechterhaltung von Membranstrukturen beteiligt ist, könnte diese Verbindung SCFD2 indirekt hemmen.

Jasplakinolide

102396-24-7sc-202191
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Jasplakinolid stabilisiert Aktinfilamente und kann zu einer anomalen Aktinpolymerisation führen. Wenn die SCFD2-Aktivität durch normale Aktindynamik beeinflusst wird, könnte die durch Jasplakinolid verursachte Stabilisierung indirekt die Rolle von SCFD2 stören.