Date published: 2025-12-19

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RNase HII-A Inhibitoren

Gängige RNase HII-A Inhibitors sind unter underem Hydroxyurea CAS 127-07-1, Aphidicolin CAS 38966-21-1, Mitomycin C CAS 50-07-7, Olaparib CAS 763113-22-0 und Ceralasertib CAS 1352226-88-0.

RNase-HII-A-Inhibitoren sind eine Klasse chemischer Verbindungen, die speziell auf das Enzym RNase HII-A abzielen und es hemmen, ein wesentlicher Bestandteil des DNA- und RNA-Stoffwechsels. RNase HII-A spielt eine entscheidende Rolle bei der Entfernung von RNA-Primern aus Okazaki-Fragmenten während der DNA-Replikation und der Verarbeitung von RNA-DNA-Hybriden. Es funktioniert durch Spaltung des RNA-Strangs innerhalb von RNA-DNA-Duplexen und gewährleistet so die ordnungsgemäße Synthese des nacheilenden Strangs während der DNA-Replikation und -Reparatur. Inhibitoren von RNase HII-A wirken, indem sie diese kritische enzymatische Aktivität unterbrechen und das Enzym daran hindern, RNA in RNA-DNA-Hybriden zu spalten, was sich auf den ordnungsgemäßen Ablauf der DNA-Replikations- und Reparaturprozesse auswirken kann.

Chemisch gesehen sind RNase HII-A-Inhibitoren oft kleine Moleküle, die so konzipiert sind, dass sie mit dem aktiven Zentrum des Enzyms interagieren, wo die RNA-Spaltung stattfindet. Diese Inhibitoren können funktionieren, indem sie das Substrat imitieren, sich an den katalytischen Bereich binden und den Zugang von RNA-DNA-Hybriden zum aktiven Zentrum blockieren. Alternativ können einige Inhibitoren allosterisch wirken, indem sie sich an Bereiche des Enzyms binden, die seine Konformation oder Stabilität beeinflussen, wodurch seine katalytische Gesamteffizienz verringert wird. Durch die Hemmung von RNase HII-A können Forscher die Rolle des Enzyms bei der Aufrechterhaltung der genomischen Stabilität untersuchen und herausfinden, wie die Entfernung von RNA aus RNA-DNA-Hybriden während der DNA-Replikation und -Reparatur streng reguliert wird. Die Untersuchung dieser Inhibitoren liefert wertvolle Einblicke in die molekulare Mechanik der Nukleinsäureverarbeitung und die weiterreichenden Auswirkungen einer Störung der RNA-DNA-Hybridauflösung in zellulären Systemen.

Siehe auch...

ProduktCAS #Katalog #MengePreisReferenzenBewertung

Hydroxyurea

127-07-1sc-29061
sc-29061A
5 g
25 g
$76.00
$255.00
18
(1)

Hydroxyharnstoff hemmt die Ribonukleotid-Reduktase, was sich möglicherweise auf die Verfügbarkeit von Desoxyribonukleotiden auswirkt und indirekt die Aktivität der RNase HII-A beeinflusst.

Aphidicolin

38966-21-1sc-201535
sc-201535A
sc-201535B
1 mg
5 mg
25 mg
$82.00
$300.00
$1082.00
30
(3)

Aphidicolin ist ein DNA-Polymerase-Hemmer, der sich indirekt auf die DNA-Synthese und -Reparaturprozesse unter Beteiligung der RNase HII-A auswirken kann.

Mitomycin C

50-07-7sc-3514A
sc-3514
sc-3514B
2 mg
5 mg
10 mg
$65.00
$99.00
$140.00
85
(5)

Mitomycin C ist ein Alkylierungsmittel, das DNA-Querverbindungen bildet und möglicherweise die DNA-Reparaturwege beeinträchtigt, an denen RNase HII-A beteiligt ist.

Olaparib

763113-22-0sc-302017
sc-302017A
sc-302017B
250 mg
500 mg
1 g
$206.00
$299.00
$485.00
10
(1)

Olaparib ist ein PARP-Inhibitor, der sich möglicherweise auf DNA-Reparaturmechanismen auswirkt und indirekt die Funktion der RNase HII-A beeinflusst.

Ceralasertib

1352226-88-0sc-507439
10 mg
$573.00
(0)

AZD6738 ist ein ATR-Inhibitor, der möglicherweise die DNA-Schadensreaktionswege beeinflusst, bei denen RNase HII-A eine Rolle spielen könnte.

2′-Deoxy-2′,2′-difluorocytidine

95058-81-4sc-275523
sc-275523A
1 g
5 g
$56.00
$128.00
(1)

Gemcitabin ist ein Nukleosidanalogon, das die DNA-Synthese und -Reparatur beeinträchtigen kann und sich möglicherweise auf die RNase HII-A auswirkt.

Bleomycin Sulfate

9041-93-4sc-200134
sc-200134A
sc-200134B
sc-200134C
10 mg
50 mg
100 mg
500 mg
$206.00
$612.00
$1020.00
$2856.00
38
(3)

Bleomycin induziert DNA-Brüche und beeinflusst möglicherweise DNA-Reparaturmechanismen, an denen RNase HII-A beteiligt sein könnte.

RAD51 Inhibitor B02

1290541-46-6sc-507533
10 mg
$95.00
(0)

B02 ist ein RAD51-Inhibitor, der die Reparatur homologer Rekombinationen beeinträchtigen kann, was sich möglicherweise auf die Funktion der RNase HII-A auswirkt.