Date published: 2025-9-10

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RBM17 Activateurs

Les activateurs RBM17 courants comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, l'ionomycine CAS 56092-82-1, le PMA CAS 16561-29-8, le gallate de (-)-épigallocatéchine CAS 989-51-5 et le LY 294002 CAS 154447-36-6.

Les activateurs de RBM17 sont des composés chimiques qui renforcent l'activité de la RNA Binding Motif Protein 17 (RBM17), une protéine impliquée dans la régulation de l'épissage alternatif, un processus essentiel pour générer la diversité des protéines au sein des cellules. Ces activateurs interagissent avec les voies de signalisation cellulaires qui convergent vers la machinerie d'épissage, modulant ses composants pour augmenter l'efficacité ou modifier la spécificité de l'assemblage et de la fonction des spliceosomes. Par exemple, certains ligands de petites molécules peuvent se lier à des protéines modulatrices qui interagissent avec RBM17, stabilisant ces interactions et renforçant le rôle de RBM17 dans la sélection des sites d'épissage. Il en résulte une plus grande précision et une plus grande variation dans le traitement de l'ARNm, conduisant à la production de différentes isoformes de protéines qui peuvent adapter les fonctions cellulaires à divers besoins physiologiques. Bien que les mécanismes d'action exacts puissent varier, l'effet ultime de ces activateurs est de promouvoir la participation de RBM17 au processus d'épissage, garantissant que le répertoire d'ARNm - et par conséquent les variantes de protéines - répond aux besoins de la cellule.

L'influence des activateurs de RBM17 s'étend également à la modification post-transcriptionnelle de l'ARN, où l'on sait que RBM17 joue un rôle central. Ces composés peuvent affecter l'assemblage du spliceosome en facilitant ou en stabilisant la liaison de la RBM17 aux substrats du pré-ARNm, favorisant ainsi l'excision des introns et la ligature des exons. Certains activateurs peuvent agir en modifiant l'état de phosphorylation des protéines du complexe d'épissage, augmentant indirectement l'activité du RBM17 en optimisant l'environnement d'épissage. D'autres peuvent se lier directement à RBM17, induisant des changements de conformation qui améliorent son affinité de liaison à l'ARN ou son interaction avec d'autres composants du spliceosome.

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