Los inhibidores de la PSTPIP1 se dirigen a la proteína PSTPIP1 (proteína 1 que interactúa con la fosfatasa prolina-serina-treonina), también conocida como proteína 1 de unión a CD2 (CD2BP1). La PSTPIP1 es una proteína adaptadora del citoesqueleto que desempeña un papel crucial en la regulación de la dinámica del citoesqueleto de actina y en la modulación de las funciones de las células inmunitarias. Esta proteína interactúa con una variedad de socios celulares, incluyendo la proteína de unión a actina WASP (Wiskott-Aldrich Syndrome Protein) y la tirosina quinasa Pyk2, que están implicadas en la reorganización del citoesqueleto de actina y las vías de señalización en las células inmunes.
Los inhibidores de PSTPIP1 interactúan con esta proteína y potencialmente interrumpen sus interacciones con otros componentes celulares o afectan a sus funciones relacionadas con la regulación del citoesqueleto de actina y la señalización de las células inmunes. Estos inhibidores pueden actuar a través de diversos mecanismos, como la unión a dominios específicos de PSTPIP1 o la alteración de su conformación. Al inhibir PSTPIP1, estos compuestos pueden interferir potencialmente en los intrincados procesos que rigen la activación de las células inmunitarias, la dinámica del citoesqueleto de actina y las respuestas celulares a estímulos externos. La investigación sobre los inhibidores de PSTPIP1 se centra principalmente en la comprensión de los mecanismos moleculares por los que PSTPIP1 modula las funciones de las células inmunitarias y los reordenamientos del citoesqueleto, lo que permite comprender mejor las complejas redes reguladoras que rigen las respuestas inmunitarias y la motilidad celular.
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