PKC λ/ι Activateurs

Les activateurs courants de la PKC λ/ι comprennent, entre autres, la curcumine CAS 458-37-7, le resvératrol CAS 501-36-0, la quercétine CAS 117-39-5, le D,L-Sulforaphane CAS 4478-93-7 et l'acide rétinoïque, tous trans CAS 302-79-4.

Les activateurs de la protéine kinase C lambda/iota (PKC λ/ι) appartiennent à une catégorie unique de composés qui interagissent spécifiquement avec les isoformes PKC λ/ι, membres de la sous-famille des protéines kinases C atypiques, et en modulent l'activité. Contrairement aux PKC conventionnelles qui sont activées par le calcium et le diacylglycérol, et aux nouvelles PKC qui sont activées par le diacylglycérol mais pas par le calcium, les PKC atypiques (y compris la PKC λ/ι) sont insensibles à la fois au calcium et au diacylglycérol. Elles sont activées par d'autres lipides tels que l'acide phosphatidique et les phosphoinositides, et leur activité est régulée par des interactions protéine-protéine et des événements de phosphorylation. Les PKC atypiques jouent un rôle crucial dans divers processus cellulaires, notamment la survie, la prolifération, la différenciation et la migration des cellules.

Les activateurs de la PKC λ/ι interagissent avec l'enzyme de manière à renforcer son activité kinase, souvent en stabilisant la conformation active de l'enzyme ou en facilitant son interaction avec les cofacteurs ou les substrats requis. Ces activateurs peuvent être de petites molécules organiques, des peptides ou d'autres types d'entités chimiques. Leur interaction avec la PKC λ/ι est hautement spécifique et ils n'affectent pas de manière significative l'activité d'autres isoformes de la PKC ou de kinases non apparentées. La base structurelle de cette spécificité est ancrée dans les caractéristiques uniques des domaines catalytiques et régulateurs de la PKC λ/ι, qui confèrent à ces isoformes une poche de liaison et un mécanisme d'activation distincts. L'étude et la caractérisation des activateurs de la PKC λ/ι ont fourni des informations précieuses sur les détails moléculaires de la régulation et de la fonction de la PKC λ/ι, contribuant ainsi à notre compréhension des réseaux de signalisation complexes auxquels ces kinases participent.