Pcdhb17 Aktivatoren

Gängige Pcdhb17 Activators sind unter underem PMA CAS 16561-29-8, Ionomycin CAS 56092-82-1, Forskolin CAS 66575-29-9, 8-Bromo-cAMP CAS 76939-46-3 und Okadaic Acid CAS 78111-17-8.

Chemische Aktivatoren von Pcdhb17 greifen in verschiedene Signalwege ein, um den Aktivierungszustand dieses Proteins zu beeinflussen. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) kann die Proteinkinase C (PKC) aktivieren, eine Familie von Enzymen, die in mehreren Signaltransduktionskaskaden eine entscheidende Rolle spielen. Die Aktivierung der PKC durch PMA führt zur Phosphorylierung mehrerer Substrate, einschließlich solcher der Protocadherin-Familie, wie Pcdhb17. In ähnlicher Weise aktiviert Forskolin durch die Erhöhung des intrazellulären zyklischen AMP (cAMP) die Proteinkinase A (PKA), ein weiteres Enzym, das in der Lage ist, Proteine der Cadherin-Familie zu phosphorylieren, und damit einen Weg zur Aktivierung von Pcdhb17 aufzeigt. Ionomycin aktiviert durch seine Fähigkeit, den intrazellulären Kalziumspiegel zu erhöhen, indirekt die Calmodulin-abhängige Kinase II (CaMKII). Anschließend kann CaMKII Pcdhb17 im Rahmen ihrer Wirkung auf die Cadherin-Proteine phosphorylieren.

Der epidermale Wachstumsfaktor (EGF) stimuliert den MAPK/ERK-Signalweg, der für seine Rolle bei der Phosphorylierung verschiedener Proteine, einschließlich der Mitglieder der Cadherin-Familie, bekannt ist und dadurch die Aktivierung von Pcdhb17 signalisiert. Thapsigargin kann durch Störung der Kalziumhomöostase Wege aktivieren, die zur Aktivierung von Ca2+/Calmodulin-abhängigen Proteinkinasen führen, was zur Phosphorylierung und Aktivierung von Pcdhb17 führen kann. Wasserstoffperoxid kann durch die Induktion von oxidativem Stress PKC aktivieren, was zur Phosphorylierung von Pcdhb17 führt. Anisomycin, ein Proteinsyntheseinhibitor, kann stressaktivierte Proteinkinasen (SAPKs) aktivieren, die ebenfalls Pcdhb17 für die Phosphorylierung anvisieren können. Es hat sich gezeigt, dass Tumornekrosefaktor Alpha (TNF-α) den NF-κB-Signalweg in Gang setzt, der zur Phosphorylierung von Cadherin-Proteinen, einschließlich Pcdhb17, führen kann. Insulin aktiviert über seinen Rezeptor den PI3K/Akt-Signalweg, und Akt ist in der Lage, eine breite Palette von Substraten zu phosphorylieren, zu denen möglicherweise auch Pcdhb17 gehört. Inhibitoren von Proteinphosphatasen wie Okadainsäure und Calyculin A führen zu einer erhöhten Phosphorylierung zahlreicher Proteine, was auf einen Weg zur Aktivierung von Pcdhb17 durch Verhinderung seiner Dephosphorylierung hindeutet. Umgekehrt kann Bisindolylmaleimid I, ein PKC-Inhibitor, manchmal PKC-Signalwege auf untypische Weise aktivieren, was zu einer nachgeschalteten Phosphorylierung und Aktivierung von Pcdhb17 führen könnte.