MOZ Activadores

Los Activadores MOZ comunes incluyen, entre otros, la Tricostatina A CAS 58880-19-6, el Ácido Suberoilanílido Hidroxámico CAS 149647-78-9, la Curcumina CAS 458-37-7, el Resveratrol CAS 501-36-0 y el Galato de (-)-Epigalocatequina CAS 989-51-5.

La proteína dedo de zinc de la leucemia monocítica (MOZ), reconocida en la comunidad científica como MYST3 o KAT6A, es una histona acetiltransferasa (HAT) integral que desempeña un papel crítico en la regulación de la expresión génica a través de la remodelación de la cromatina. Al acetilar las proteínas histonas, en particular la histona H3 en la lisina 9 (H3K9) y la lisina 14 (H3K14), MOZ modula la estructura de la cromatina, haciéndola pasar de un estado condensado, transcripcionalmente inactivo, a una configuración más abierta, transcripcionalmente activa. Esta acción enzimática facilita la unión de factores de transcripción y otras proteínas reguladoras al ADN, promoviendo así la transcripción de genes implicados en procesos biológicos esenciales como la hematopoyesis, la función de las células madre y el desarrollo. Además, MOZ contribuye al mantenimiento de la integridad genómica y la identidad celular a través de su implicación en las vías de respuesta al daño del ADN y la regulación de los programas de expresión génica específicos de cada linaje. La capacidad de MOZ para interactuar con una amplia gama de coactivadores transcripcionales y componentes de la maquinaria de transcripción basal subraya su versatilidad e importancia en la orquestación de complejas redes de expresión génica.

La activación de MOZ como histona acetiltransferasa implica varios mecanismos reguladores finamente ajustados que aseguran su correcta función en respuesta a señales celulares y ambientales. Un modo primario de activación de MOZ es a través de la interacción con factores de transcripción y coactivadores específicos que dirigen MOZ a genes o regiones genómicas particulares, facilitando así su actividad HAT en estos loci. Además, las modificaciones post-traduccionales de la propia MOZ, incluyendo la fosforilación, acetilación y sumoilación, pueden modular su actividad enzimática, localización subcelular e interacciones con otras proteínas, ajustando eficazmente su función de acuerdo con las necesidades celulares. La disponibilidad de cofactores, como el Acetil-CoA, es también un determinante crítico de la actividad de la MOZ, vinculando su función a los estados metabólicos celulares. Además, el ensamblaje y desensamblaje dinámicos de los complejos multiproteicos que contienen MOZ desempeñan un papel fundamental en la regulación de su actividad y especificidad. Estos mecanismos de activación no sólo ponen de manifiesto la complejidad de la regulación de MOZ, sino que también reflejan la adaptabilidad de la proteína para mediar en las respuestas transcripcionales a una amplia gama de estímulos fisiológicos y de desarrollo.