LRRCC1, o Leucine-Rich Repeat and Coiled-Coil Domain-Containing 1, è una proteina che, come suggerisce il nome, contiene domini ricchi di residui di leucina e caratterizzati da una struttura a spirale. La ripetizione ricca di leucina (LRR) è un motivo strutturale proteico che forma tipicamente una piega a ferro di cavallo α/β, coinvolta nelle interazioni proteina-proteina. I motivi LRR sono noti per il loro ruolo nella formazione di complessi, spesso coinvolti in varie vie di segnalazione e processi cellulari grazie alla loro capacità di facilitare specifiche interazioni molecolari.
Il dominio coiled-coil è un motivo strutturale che media l'oligomerizzazione delle proteine, ovvero il processo mediante il quale le proteine formano complessi attraverso la dimerizzazione o associazioni di ordine superiore. Questo dominio è caratterizzato da ripetizioni eptadiche di amminoacidi in cui la prima e la quarta posizione sono tipicamente occupate da residui idrofobici, spesso leucina, che guidano l'avvolgimento delle α-eliche l'una intorno all'altra. I domini coiled-coil sono fondamentali nella formazione del citoscheletro e di varie proteine motorie, nonché nei fattori di trascrizione e nel trasporto di vescicole. Nel contesto di LRRCC1, la combinazione di domini LRR e coiled-coil suggerisce un ruolo multifunzionale. LRRCC1 potrebbe essere coinvolto nella segnalazione cellulare, agendo come impalcatura per l'assemblaggio di complessi multiproteici, e potrebbe svolgere un ruolo nella regolazione di vari percorsi attraverso le sue interazioni mediate. Inoltre, la regione coiled-coil implica un ruolo potenziale nell'organizzazione strutturale all'interno della cellula, influenzando eventualmente le dinamiche citoscheletriche o il traffico intracellulare.
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