Klk26의 화학적 억제제는 다양한 메커니즘을 통해 단백질에 작용하여 효소 기능을 방해할 수 있습니다. 아프로티닌은 Klk26과 긴밀한 화학량론적 복합체를 형성하여 펩타이드 기질을 절단하는 능력을 효과적으로 방해합니다. 벤자미딘은 Klk26의 활성 부위에 대한 천연 기질과 경쟁하여 단백질 분해 활성을 방해합니다. AEBSF는 Klk26의 촉매 트라이어드 내의 세린 잔기를 공유 결합하여 효소 활성을 비가역적으로 억제합니다. 마찬가지로 루펩틴은 효소에 가역적으로 결합하여 단백질 분해를 억제함으로써 Klk26을 포함한 세린 프로테아제와 상호 작용합니다. 가벡세이트는 펩타이드 결합 가수분해의 전이 상태를 모방하여 Klk26의 활성 부위에 결합하고 기질 분해를 방지할 수 있습니다.
카모스타틴과 나파모스타틴은 활성 부위를 점유하여 기질 상호 작용과 후속 펩타이드 결합 분해를 방지함으로써 Klk26의 단백질 분해 기능을 억제하는 작용 방식을 공유합니다. 키모스타틴은 또한 활성 부위 결합을 통해 Klk26을 억제하여 기질 가수분해를 방지합니다. 대두 트립신 억제제인 SBTI는 Klk26을 표적으로 삼고 활성 부위에 결합하여 기질 접근을 차단합니다. E-64는 일반적으로 시스테인 프로테아제 억제제이지만 활성 부위와의 상호작용을 통해 Klk26을 억제하여 클래스 간 억제를 입증할 수 있습니다. 아스파르트 프로테아제 억제제로 알려진 펩스타틴 A는 기질 특이성의 유사성으로 인해 Klk26의 활성 부위와 상호 작용하여 저해할 수 있습니다. 마지막으로, 주로 메탈로프로테아제 억제제인 포스포라미돈은 Klk26의 구조적 형태 또는 기질 결합에 역할을 할 수 있는 금속 이온과 결합하여 단백질의 기능을 억제함으로써 Klk26과 상호 작용할 수 있습니다. 각 화학 물질은 Klk26의 촉매 효율을 방해하여 단백질의 효소 활성을 효과적으로 억제하기 위해 각기 다른 접근 방식을 사용합니다.
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