L'istone deacetilasi 6 (HDAC6) è un membro unico della famiglia degli enzimi istone deacetilasi, riconosciuto principalmente per la sua capacità di deacetilare proteine non istoniche. Questi enzimi sono responsabili della rimozione dei gruppi acetilici dai residui di lisina delle proteine istoniche e non istoniche, che possono modulare la loro funzione, stabilità e interazione con altre molecole. L'HDAC6 si distingue per avere due domini catalitici e per localizzarsi principalmente nel citoplasma, a differenza della maggior parte delle HDAC che si trovano nel nucleo. Uno dei suoi substrati noti è l'α-tubulina, uno dei principali componenti dei microtubuli. Deacetilando l'α-tubulina, l'HDAC6 svolge un ruolo significativo nella regolazione della motilità, della struttura e del trasporto intracellulare delle cellule. Inoltre, l'HDAC6 è coinvolto in diversi processi cellulari come la degradazione delle proteine, la risposta allo stress cellulare e la comunicazione cellula-cellula.
Gli inibitori dell'HDAC6 sono composti chimici specializzati formulati per colpire e inibire selettivamente l'attività enzimatica dell'HDAC6. Questi inibitori possono legarsi ai siti attivi dell'enzima, bloccandone l'interazione con i substrati. Di conseguenza, i livelli di acetilazione dei substrati specifici di HDAC6, come l'α-tubulina, aumentano all'interno della cellula.
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