Date published: 2025-10-14

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Gas2 Ativadores

Os activadores Gas2 comuns incluem, entre outros, L-α-Lecitina, gema de ovo, altamente purificada CAS 8002-43-5, Calicilina A CAS 101932-71-2, Jasplakinolide CAS 102396-24-7, Faloidina CAS 17466-45-4 e Ácido Okadaico CAS 78111-17-8.

Os activadores de Gas2 englobam uma série de compostos químicos que, direta ou indiretamente, potenciam a atividade funcional de Gas2 através da modulação de vias celulares e da estabilização do citoesqueleto. A fosfatidilserina, pela sua presença no folheto interno da membrana plasmática, pode aumentar a afinidade de ligação do Gas2, o que é essencial para o seu papel na apoptose, enquanto a calicilina A, através da inibição de fosfatases, pode aumentar o estado de fosforilação do Gas2, potencialmente reforçando a sua atividade. Do mesmo modo, compostos como a jasplakinolida e a faloidina estabilizam diretamente os filamentos de actina, criando um ambiente citoesquelético que suporta a função da Gas2. Paralelamente, os agentes que visam os microtúbulos, como o paclitaxel e o nocodazol, têm acções contrastantes, mas podem convergir para o reforço da atividade de Gas2, quer estabilizando os microtúbulos, quer induzindo um stress do citoesqueleto que exige uma resposta mediada por Gas2, respetivamente.

Para além disso, contribuem para a ativação de Gas2 os compostos que modulam várias vias de sinalização. A forskolina aumenta os níveis de AMPc, aumentando potencialmente a atividade de Gas2 através de vias de fosforilação dependentes de PKA, enquanto o EGF, através da via MAPK/ERK, poderia levar à ativação de proteínas que se associam a Gas2, ampliando o seu papel funcional. O cloreto de lítio, como inibidor da GSK-3, pode ativar a sinalização Wnt, influenciando a dinâmica do citoesqueleto e potencialmente a atividade de Gas2. A anisomicina, ao ativar as proteínas quinases activadas pelo stress, apoia indiretamente o papel de Gas2 na resposta ao stress celular, e o MG132 poderia aumentar indiretamente a estabilidade funcional de Gas2 ao inibir a degradação mediada pelo proteasoma.

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