eIF2Bδ Inhibitors are a class of chemical compounds that specifically target the δ subunit of eukaryotic initiation factor 2B (eIF2B), a critical regulator in the process of protein synthesis. eIF2B is a guanine nucleotide exchange factor (GEF) that plays a pivotal role in the initiation of translation by catalyzing the exchange of GDP for GTP on eIF2, a process essential for the formation of the translation initiation complex. The eIF2B complex is composed of five subunits (α, β, γ, δ, and ε), with each subunit contributing to the overall function and regulation of the complex. The δ subunit, in particular, is crucial for the structural stability and proper assembly of the eIF2B complex, as well as for the interaction with eIF2.
Inhibitors that target eIF2Bδ disrupt the normal function of eIF2B, leading to a decrease in its GEF activity. This disruption impacts the global regulation of protein synthesis within the cell, as the reduced activity of eIF2B results in decreased levels of active eIF2-GTP, ultimately leading to a slowdown in translation initiation. By inhibiting eIF2Bδ, researchers can investigate the broader regulatory mechanisms of protein synthesis and how cells respond to various stress conditions that affect translation. These inhibitors are valuable tools for studying the cellular responses to changes in translation rates, the role of eIF2B in maintaining proteostasis, and the intricate signaling pathways that regulate protein synthesis in response to environmental cues. Furthermore, eIF2Bδ inhibitors provide insights into the complex interplay between different subunits of the eIF2B complex and their individual contributions to the regulation of translation, making them an essential resource in the field of molecular biology and biochemistry.
Items 11 to 18 of 18 total
Schermo:
Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
---|---|---|---|---|---|---|
Doxorubicin | 23214-92-8 | sc-280681 sc-280681A | 1 mg 5 mg | $173.00 $418.00 | 43 | |
I danni al DNA causati dalla doxorubicina possono indurre la cellula a dare priorità alla riparazione del DNA rispetto alle normali funzioni, sopprimendo potenzialmente il macchinario RNAi e diminuendo i livelli di eIF2C2. | ||||||
Camptothecin | 7689-03-4 | sc-200871 sc-200871A sc-200871B | 50 mg 250 mg 100 mg | $57.00 $182.00 $92.00 | 21 | |
L'inibizione della topoisomerasi I da parte della camptotecina può causare danni al DNA, il che potrebbe portare a una minore attenzione ai processi di RNAi e quindi a una minore espressione di eIF2C2. | ||||||
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
Inibendo Hsp90, la geldanamicina può destabilizzare le proteine associate all'RNAi, il che potrebbe comportare una diminuzione della stabilità o della sintesi di eIF2C2. | ||||||
MLN7243 | 1450833-55-2 | sc-507338 | 5 mg | $340.00 | ||
TAK-243 è una piccola molecola inibitrice dell'enzima attivatore dell'ubiquitina (UAE) che agisce indirettamente su EIF3ε inibendo la traduzione delle proteine. È stato studiato per il suo potenziale come terapia antitumorale. | ||||||
Silvestrol | 697235-38-4 | sc-507504 | 1 mg | $920.00 | ||
Un composto naturale isolato dalla pianta Aglaia foveolata, noto per la sua potente inibizione di EIF4AI. | ||||||
Rocaglamide | 84573-16-0 | sc-203241 sc-203241A sc-203241B sc-203241C sc-203241D | 100 µg 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $270.00 $465.00 $1607.00 $2448.00 $5239.00 | 4 | |
Un altro composto naturale presente in diverse piante, come il genere Aglaia, con una forte attività inibitoria dell'EIF4AI. | ||||||
4E1RCat | 328998-25-0 | sc-361085 sc-361085A | 10 mg 50 mg | $189.00 $797.00 | ||
Un inibitore sintetico di EIF4AI progettato per interrompere il complesso eIF4F, inibendo così la traduzione cap-dipendente. | ||||||
eIF4E/eIF4G Interaction Inhibitor, 4EGI-1 | 315706-13-9 | sc-202597 | 10 mg | $260.00 | 14 | |
Una piccola molecola che interrompe l'interazione eIF4E-eIF4G, impedendo così l'iniziazione della traduzione. |