DnaJC10 Attivatori

Gli attivatori comuni del DnaJC10 includono, ma non solo, la curcumina CAS 458-37-7, il resveratrolo CAS 501-36-0, l'acido tauroursodesossicolico, sale sodico CAS 14605-22-2, il salubrinale CAS 405060-95-9 e il guanabenz acetato CAS 23256-50-0.

Gli attivatori di DnaJC10 appartengono a una classe chimica distintiva che interagisce con l'attività di DnaJC10, un membro della famiglia delle proteine da shock termico (HSP), e ne modula l'attività. Le proteine da shock termico svolgono ruoli cruciali nell'omeostasi cellulare e nella risposta allo stress, favorendo il corretto ripiegamento delle proteine, prevenendo l'aggregazione proteica e facilitando il trasporto delle proteine attraverso le membrane cellulari. DnaJC10, in particolare, è una proteina co-chaperone che collabora con HSP70 per regolare il ripiegamento delle proteine nel reticolo endoplasmatico (ER). Questa partnership dinamica è essenziale per mantenere la proteostasi cellulare e garantire il corretto funzionamento di vari processi cellulari.

Le piccole molecole classificate come attivatori di DnaJC10 presentano un'affinità specifica per DnaJC10, inducendo cambiamenti conformazionali che potenziano la sua attività di chaperone. In questo modo, questi attivatori contribuiscono alla stabilizzazione delle strutture proteiche all'interno dell'ER, promuovendo così un'efficiente maturazione e traffico delle proteine. Questa modulazione della funzione di DnaJC10 è particolarmente importante negli ambienti cellulari sottoposti a forte stress, dove le richieste di ripiegamento delle proteine aumentano. L'identificazione e la caratterizzazione degli attivatori di DnaJC10 forniscono preziose indicazioni sull'intricata rete di interazioni molecolari che regolano la proteostasi cellulare.