Date published: 2025-11-28

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D14Ertd668e Aktivatoren

Gängige D14Ertd668e Activators sind unter underem Suberoylanilide Hydroxamic Acid CAS 149647-78-9, Sodium Butyrate CAS 156-54-7, (+/-)-JQ1, Curcumin CAS 458-37-7 und Nicotinamide CAS 98-92-0.

Phf11d, ein metallionenbindendes Protein, das sich in der Kernmembran und im Nukleoplasma befindet, spielt eine entscheidende Rolle bei zellulären Prozessen innerhalb dieser Kompartimente. Phf11d soll Metallionen binden und wird in verschiedenen Geweben exprimiert, unter anderem im Verdauungssystem und in der axialen Muskulatur. Die Aktivierung von Phf11d erfolgt in einem komplexen Zusammenspiel mit verschiedenen chemischen Aktivatoren, die auf unterschiedliche zelluläre Prozesse abzielen.

Chemikalien wie Vorinostat und Natriumbutyrat wirken als direkte Aktivatoren, indem sie Histon-Deacetylasen hemmen bzw. die Histon-Acetylierung fördern. Diese Wirkungen schaffen ein Umfeld, das die Metallionenbindungsaktivität von Phf11d in der Kernmembran begünstigt. Verbindungen wie JQ1 und Curcumin stimulieren Phf11d durch Hemmung der Bromodomäne bzw. durch Modulation des NF-κB-Signalwegs, was sich auf die für die Metallionenbindung entscheidenden Prozesse im Nukleoplasma auswirkt. Indirekte Aktivatoren wie 5-Azacytidin und Betain verändern die DNA-Methylierungsmuster bzw. die zelluläre Methylierung und schaffen so günstige Bedingungen für die Phf11d-Funktion. Zusammenfassend lässt sich sagen, dass die gezielte Aktivierung von Phf11d durch diese verschiedenen Chemikalien die komplizierten Regulierungsmechanismen unterstreicht, die seine Metallionenbindungsaktivität in der Kernmembran und im Nukleoplasma steuern, und damit potenzielle Möglichkeiten zur Beeinflussung der mit diesen Kompartimenten verbundenen zellulären Prozesse aufzeigt.

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Allyl disulfide

2179-57-9sc-252359
25 g
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Stimuliert die Phf11d-Aktivität durch Modulation der Histon-Acetylierungsmuster, was zu einer optimalen Metallionenbindung in der Kernmembran beiträgt.

Quercetin

117-39-5sc-206089
sc-206089A
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100 mg
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Hochregulierung von Phf11d durch Modulation der MAPK-Signalübertragung, was die Expression von Faktoren beeinflusst, die für die Metallionenbindung in der Kernmembran entscheidend sind.