CTU1 Ativadores
Os activadores comuns de CTU1 incluem, entre outros, ademetionina CAS 29908-03-0, pirofosfato de tiamina CAS 154-87-0, glutatião reduzido CAS 70-18-8, NAD+, ácido livre CAS 53-84-9 e cloreto de magnésio CAS 7786-30-3.
A CTU1 desempenha um papel fundamental na modulação da atividade enzimática da proteína, particularmente na modificação pós-transcricional do ARNt. A S-Adenosilmetionina é indispensável para a CTU1, uma vez que doa os grupos metilo de que a CTU1 necessita para cumprir a sua função na metilação do ARNt. A disponibilidade desta substância química garante que a CTU1 pode realizar eficazmente as suas acções de metilação. Simultaneamente, o difosfato de tiamina fornece apoio estrutural à CTU1, aumentando a estabilidade da enzima e permitindo a progressão adequada das reacções de modificação do ARNt. Em harmonia, o glutatião reduzido e o nicotinamida adenina dinucleótido (NADH) contribuem para a manutenção de um ambiente celular reduzido, que é vital para a correcta dobragem e atividade da CTU1. Este equilíbrio redox é crucial, uma vez que influencia a integridade estrutural da CTU1 e a execução bem sucedida das suas tarefas enzimáticas.
O cloreto de magnésio e o acetato de zinco, que fornecem iões de magnésio e zinco, respetivamente, também contribuem para a atividade da CTU1. Estes iões são cofactores que se ligam ao CTU1, facilitando a conformação correcta da enzima e a sua função catalítica. O cloreto de potássio, ao modular a concentração iónica em torno da CTU1, assegura que a proteína mantém a sua forma adequada e está pronta para a atividade. O trifosfato de adenosina (ATP) é outro ativador químico que fornece a energia necessária para as alterações estruturais dinâmicas que a CTU1 sofre durante a catálise da modificação do ARNt. O ácido folínico e o fosfato de piridoxal oferecem um suporte coenzimático adicional, possivelmente fornecendo grupos formilo e participando na reação enzimática conforme necessário. Os oligoelementos como o manganês, através do sulfato de manganês(II), e o cobre, a partir do sulfato de cobre(II), são também cruciais, uma vez que podem estabilizar os intermediários da enzima ou aumentar a estabilidade estrutural, promovendo assim a eficiência catalítica da CTU1 no seu papel essencial nos processos de modificação do ARNt.
VEJA TAMBÉM
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| Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
|---|---|---|---|---|---|---|
Ademetionine | 29908-03-0 | sc-278677 sc-278677A | 100 mg 1 g | $180.00 $655.00 | 2 | |
A S-Adenosilmetionina (SAM) serve como dador de metilo em reacções de metilação mediadas por metiltransferases, incluindo as que modificam o ARNt, um processo em que a CTU1 está envolvida. Assim, a SAM ativa a CTU1 fornecendo os grupos metilo necessários para a sua função de modificação do ARNt. | ||||||
Thiamine pyrophosphate | 154-87-0 | sc-215966 sc-215966A sc-215966B sc-215966C sc-215966D | 1 g 5 g 25 g 100 g 1 kg | $32.00 $95.00 $284.00 $1126.00 $5906.00 | 1 | |
O difosfato de tiamina é um cofator para enzimas envolvidas na biossíntese de aminoácidos e ácidos nucleicos, que são substratos em reacções catalisadas pela CTU1. Este cofator apoia, assim, o papel da CTU1 na modificação das moléculas de ARNt. | ||||||
Glutathione, reduced | 70-18-8 | sc-29094 sc-29094A | 10 g 1 kg | $76.00 $2050.00 | 8 | |
A glutationa reduzida (GSH) mantém o estado redox celular e fornece equivalentes redutores. A atividade da CTU1 pode ser influenciada pelo estado redox da célula, e a GSH pode apoiar a atividade da CTU1 mantendo um ambiente reduzido, o que favorece a sua função na modificação do ARNt. | ||||||
NAD+, Free Acid | 53-84-9 | sc-208084B sc-208084 sc-208084A sc-208084C sc-208084D sc-208084E sc-208084F | 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g 1 kg 5 kg | $56.00 $186.00 $296.00 $655.00 $2550.00 $3500.00 $10500.00 | 4 | |
O NADH participa em reacções redox, ajudando potencialmente na restauração das ligações dissulfureto no processo de modificação do ARNt, promovendo assim a ação catalítica do CTU1. | ||||||
Magnesium chloride | 7786-30-3 | sc-255260C sc-255260B sc-255260 sc-255260A | 10 g 25 g 100 g 500 g | $27.00 $34.00 $47.00 $123.00 | 2 | |
Como cofator, os iões de magnésio são essenciais para a conformação ativa de muitas enzimas, incluindo as envolvidas na fosforilação. Ao estabilizar a estrutura das enzimas, o cloreto de magnésio pode aumentar a eficiência catalítica da CTU1 na modificação do ARNt. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Os iões de zinco são conhecidos por servirem de cofactores catalíticos ou estruturais para muitas proteínas. Ao coordenar-se com resíduos no sítio ativo, o acetato de zinco pode participar diretamente no mecanismo catalítico da CTU1, promovendo a sua atividade na modificação do ARNt. | ||||||
Potassium Chloride | 7447-40-7 | sc-203207 sc-203207A sc-203207B sc-203207C | 500 g 2 kg 5 kg 10 kg | $25.00 $56.00 $104.00 $183.00 | 5 | |
Os iões de potássio são vitais para manter o equilíbrio osmótico e a função enzimática adequada. O cloreto de potássio pode facilitar a atividade da CTU1, assegurando uma força iónica e uma conformação enzimática ideais para o seu papel no processo de modificação do ARNt. | ||||||
ATP | 56-65-5 | sc-507511 | 5 g | $17.00 | ||
O ATP fornece a energia necessária para muitas reacções enzimáticas. Pode ativar o CTU1 fornecendo a energia necessária para as alterações conformacionais que aumentam a atividade catalítica do CTU1 na modificação das moléculas de ARNt. | ||||||
Folinic Acid | 58-05-9 | sc-337846A sc-337846B sc-337846 | 5 mg 25 mg 100 mg | $110.00 $291.00 $592.00 | ||
O ácido folínico actua como dador de grupos formilo em reacções metabólicas, que poderiam ser utilizados nas reacções de modificação do ARNt que a CTU1 catalisa, promovendo assim a sua atividade enzimática. | ||||||
Pyridoxal-5-phosphate | 54-47-7 | sc-205825 | 5 g | $102.00 | ||
O fosfato de piridoxal é um derivado da vitamina B6 que actua como coenzima em várias reacções enzimáticas que envolvem aminoácidos, apoiando potencialmente a função da CTU1 na modificação do ARNt ao fornecer a atividade coenzimática necessária. | ||||||