Gli attivatori del collagene α1 comprendono una serie di composti chimici che migliorano l'attività funzionale e la stabilità del collagene α1 attraverso diverse vie biochimiche. L'acido ascorbico è fondamentale per l'idrossilazione dei residui di prolina, facilitando il corretto ripiegamento e la stabilità delle fibre di collagene α1. Analogamente, la disponibilità di prolina e lisina è fondamentale in quanto sono precursori rispettivamente dell'idrossiprolina e dell'idrossilisina, che sono parte integrante della struttura e della resistenza alla trazione del collagene α1. Inoltre, l'α-chetoglutarato agisce come co-substrato per gli enzimi idrossilasi, supportando ulteriormente il processo di idrossilazione. Il solfato di ferro (II) agisce come cofattore essenziale per queste idrossilasi, garantendo un'efficiente modificazione post-traslazionale del collagene α1. L'ossigeno, come altro substrato per le reazioni di idrossilazione, è necessario per la stabilizzazione della struttura del Collagene α1. Le antocianine svolgono un ruolo protettivo proteggendo il collagene α1 dallo stress ossidativo, mantenendo così la sua integrità strutturale.
La formazione e il mantenimento del collagene α1 sono influenzati anche da oligoelementi e composti naturali. Il solfato di rame (II) funge da cofattore per la lisil ossidasi, fondamentale per avviare la reticolazione del collagene α1, che aumenta la resistenza meccanica delle fibre di collagene. Il solfato di manganese (II) attiva gli enzimi che catalizzano la formazione di legami incrociati intermolecolari, contribuendo ulteriormente alla robustezza della rete di collagene α1. La genisteina protegge indirettamente il collagene α1 inibendo le metalloproteinasi della matrice, enzimi in grado di degradare la matrice extracellulare. Il condroitin solfato può aumentare la produzione della matrice extracellulare, fornendo un'impalcatura di sostegno per il collagene α1, mentre la glucosamina solfato fornisce il substrato per i glicosaminoglicani, potenzialmente rafforzando la matrice extracellulare e quindi il quadro strutturale all'interno del quale il collagene α.
VEDI ANCHE...
Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
---|---|---|---|---|---|---|
L-Ascorbic acid, free acid | 50-81-7 | sc-202686 | 100 g | $45.00 | 5 | |
Necessario per l'idrossilazione dei residui di prolina nel collagene α1, un passaggio cruciale per la stabilità e l'assemblaggio delle fibrille di collagene. | ||||||
L-Lysine | 56-87-1 | sc-207804 sc-207804A sc-207804B | 25 g 100 g 1 kg | $93.00 $258.00 $519.00 | ||
Agisce come precursore dell'idrossilisina, necessaria per la reticolazione delle fibre di collagene α1, aumentando così la resistenza alla trazione. | ||||||
Iron(II) sulfate solution | 10028-21-4 | sc-224024 | 1 each | $45.00 | ||
Un cofattore per le prolil e lisil idrossilasi, essenziale per le modifiche post-traslazionali del collagene α1. | ||||||
Copper(II) sulfate | 7758-98-7 | sc-211133 sc-211133A sc-211133B | 100 g 500 g 1 kg | $45.00 $120.00 $185.00 | 3 | |
Il rame è un cofattore della lisil ossidasi, un enzima che avvia la reticolazione delle fibre di collagene α1, migliorandone la resistenza. | ||||||
Manganese(II) sulfate monohydrate | 10034-96-5 | sc-203130 sc-203130A | 100 g 500 g | $40.00 $105.00 | ||
Attiva gli enzimi coinvolti nella formazione di legami incrociati tra le molecole di collagene α1, fondamentali per la resistenza alla trazione del collagene. | ||||||
Genistein | 446-72-0 | sc-3515 sc-3515A sc-3515B sc-3515C sc-3515D sc-3515E sc-3515F | 100 mg 500 mg 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g | $26.00 $92.00 $120.00 $310.00 $500.00 $908.00 $1821.00 | 46 | |
Inibisce gli enzimi che degradano la matrice extracellulare, preservando indirettamente la struttura e la funzione del collagene α1. |