CLAMP-Inhibitoren sind Verbindungen, die dazu dienen, die Aktivität von CLAMP, einem Protein, das an zellulären Prozessen beteiligt ist, die durch spezifische Signalwege reguliert werden, zu vermindern. Ein solcher Inhibitor ist Natriumorthovanadat, das Proteintyrosinphosphatasen hemmt und so den Phosphorylierungsstatus von Proteinen aufrechterhält, mit denen CLAMP interagieren kann, was letztlich die Funktion von CLAMP verändert. Staurosporin, ein starker Kinaseinhibitor, beeinträchtigt die Aktivität von Proteinkinasen, die die mit CLAMP interagierenden Proteine regulieren könnten, wodurch die Funktion von CLAMP verändert wird. Okadainsäure, ein Inhibitor von Proteinphosphatasen, verändert das Interaktionsprofil von CLAMP, indem er die Dephosphorylierung verhindert, was zu einer verringerten funktionellen Aktivität von CLAMP führt. Genistein, ein Tyrosinkinase-Inhibitor, verhindert die Tyrosinphosphorylierung von Proteinen, die mit CLAMP interagieren, und hemmt dadurch dessen Funktion.
PD98059, ein selektiver MEK-Inhibitor, dämpft die Aktivität des Erk1/2-Signalwegs, wodurch das Proteininteraktionsnetzwerk von CLAMP verändert wird. SP600125, ein potenter JNK-Inhibitor, hemmt die JNK-Signalübertragung und beeinflusst die funktionelle Aktivität von CLAMP durch Beeinflussung seiner Interaktionspartner. SB203580 ist ein spezifischer Inhibitor von p38 MAPK; durch Hemmung dieses Signalwegs beeinflusst er die funktionelle Aktivität von CLAMP. LY294002, ein PI3K-Inhibitor, hemmt den PI3K/Akt-Signalweg, wodurch die funktionelle Aktivität von Proteinen, die mit CLAMP interagieren, verändert wird. U0126, ein MEK1- und MEK2-Inhibitor, hemmt den MEK/ERK-Stoffwechselweg und beeinflusst damit die funktionelle Aktivität von Proteinen, die mit CLAMP interagieren. Y-27632 ist ein selektiver Inhibitor von Rho-assoziierten Proteinkinasen (ROCK), der den Aktivitätsstatus von Proteinen, die durch den Rho/ROCK-Signalweg moduliert werden, verändert und dadurch CLAMP beeinflusst. KN-93, ein Inhibitor der Ca2+/Calmodulin-abhängigen Proteinkinase II (CaMKII), beeinflusst die funktionelle Aktivität von Proteinen, die mit CLAMP interagieren und durch den CaMKII-Signalweg moduliert werden.
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