Los inhibidores de CD26 pertenecen a una clase química distinta que ejerce sus efectos dirigiéndose a la actividad enzimática de CD26, también conocida como dipeptidil peptidasa 4 (DPP-4). La CD26 es una glicoproteína transmembrana de tipo II que desempeña un papel polifacético en diversos procesos fisiológicos y celulares. Los inhibidores diseñados para modular la actividad de la CD26 suelen poseer un motivo estructural específico que les permite interactuar con el sitio activo de la enzima. Este sitio activo es crucial para la escisión enzimática de péptidos, específicamente aquellos con prolina o alanina en la penúltima posición. Los inhibidores de CD26 actúan uniéndose a este sitio, impidiendo la hidrólisis enzimática de los péptidos e influyendo así en diversas funciones biológicas. Estructuralmente, los inhibidores de CD26 suelen contener elementos esenciales para su interacción con el sitio activo de CD26.
Estos elementos pueden incluir grupos polares y no polares, que contribuyen a la afinidad y especificidad de unión global del inhibidor con la enzima. A través de su interacción con CD26, estos inhibidores pueden modular la actividad de varios sustratos peptídicos, lo que puede tener implicaciones para la señalización celular, la regulación de la respuesta inmunitaria y los procesos metabólicos. Las características estructurales específicas de los inhibidores de CD26 les permiten unirse selectivamente al sitio activo de la enzima e inhibir su función catalítica, provocando alteraciones en la homeostasis peptídica y afectando a las respuestas celulares posteriores.
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