C11orf21 Aktivatoren

Gängige C11orf21 Activators sind unter underem PMA CAS 16561-29-8, Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1, Insulin CAS 11061-68-0 und 1,2-Dioctanoyl-sn-glycerol CAS 60514-48-9.

C11orf21 kann seine Funktion durch verschiedene zelluläre Mechanismen beeinflussen, in erster Linie durch die Modulation von Phosphorylierungszuständen. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA), ein bekannter Aktivator der Proteinkinase C (PKC), kann zur Phosphorylierung von C11orf21 führen und dadurch seine Aktivität steigern. Die durch PMA aktivierte PKC zielt auf spezifische Serin- oder Threoninreste von Proteinen ab, zu denen auch C11orf21 gehören könnte, wenn es ein Substrat für PKC ist. In ähnlicher Weise erhöht Forskolin den intrazellulären cAMP-Spiegel und aktiviert die Proteinkinase A (PKA). PKA kann dann C11orf21 phosphorylieren, was zu dessen Aktivierung führt. Dieser Prozess ist von Bedeutung, da cAMP ein zentraler zweiter Botenstoff in zahlreichen Signaltransduktionswegen ist. Ionomycin kann durch Erhöhung des intrazellulären Kalziumspiegels Calmodulin-abhängige Kinasen aktivieren, die ihrerseits C11orf21 phosphorylieren und aktivieren können. Dies deutet darauf hin, dass C11orf21 eine Rolle in Kalzium-Signalwegen spielen könnte.

Der epidermale Wachstumsfaktor (EGF) kann seinen Rezeptor aktivieren und damit eine Kaskade auslösen, zu der auch die Phosphorylierung von C11orf21 gehören kann, was darauf hindeutet, dass es Teil des EGF-Rezeptor-Signalweges sein könnte. Insulin kann über seinen Rezeptor den Phosphoinositid-3-Kinase (PI3K)/Akt-Signalweg aktivieren, der zur Phosphorylierung und anschließenden Aktivierung von C11orf21 führen kann, was darauf hindeutet, dass C11orf21 an der Stoffwechselregulierung beteiligt sein könnte. Synthetische Analoga von Diacylglycerin wie 1,2-Dioctanoyl-sn-glycerin (DiC8) können PKC-Isoformen aktivieren, die C11orf21 phosphorylieren könnten. Darüber hinaus können Inhibitoren von Proteinphosphatasen wie Calyculin A und Okadainsäure die Dephosphorylierung von Proteinen verhindern, was zu einem Nettoanstieg der Phosphorylierung und einer möglichen Aktivierung von C11orf21 führt. Anisomycin aktiviert stressaktivierte Proteinkinasen, die C11orf21 phosphorylieren können und es so mit der zellulären Stressreaktion in Verbindung bringen. Thapsigargin kann durch Erhöhung des intrazellulären Kalziumspiegels ebenfalls zur Phosphorylierung von C11orf21 durch kalziumabhängige Kinasen führen, was auf eine Rolle von C11orf21 bei der kalziumvermittelten Signalübertragung hindeutet. Bisindolylmaleimid I (BIM) ist zwar ein PKC-Inhibitor, kann aber unter bestimmten Bedingungen paradoxerweise PKC-Isoformen aktivieren, was möglicherweise zur Phosphorylierung und Aktivierung von C11orf21 führt. Schließlich aktiviert (-)-Indolactam V selektiv PKC-Isoformen, was ebenfalls zu einer Phosphorylierung und Aktivierung von C11orf21 führen kann, was seine mögliche Beteiligung an PKC-bezogenen Signalwegen unterstreicht.