BEND3 Inhibitoren

Gängige BEND3 Inhibitors sind unter underem 5-Aza-2′-Deoxycytidine CAS 2353-33-5, Trichostatin A CAS 58880-19-6, Chloroquine CAS 54-05-7, Mithramycin A CAS 18378-89-7 und Etoposide (VP-16) CAS 33419-42-0.

Bei den als BEND3-Inhibitoren eingestuften Chemikalien handelt es sich um Verbindungen, die die Funktion von BEND3 über indirekte Mechanismen modulieren können, indem sie in erster Linie die Chromatinstruktur und -funktion beeinflussen. Es wird angenommen, dass BEND3 an der Chromatinorganisation und der Regulierung der Genexpression beteiligt ist. Daher können chemische Verbindungen, die die Chromatinstruktur und epigenetische Markierungen verändern, die Funktion von BEND3 indirekt modulieren, indem sie sein Substrat - das Chromatin selbst oder die epigenetische Landschaft - verändern.

DNA-Methyltransferase-Inhibitoren wie 5-Aza-2'-Deoxycytidin und RG108 können die Rekrutierung von BEND3 an methylierte Regionen des Genoms stören, indem sie den Methylierungsstatus verändern und dadurch seine Rolle bei der Genexpression beeinträchtigen. Histondeacetylase-Inhibitoren wie Trichostatin A, Vorinostat, Natriumbutyrat und Valproinsäure können die Histonacetylierung verändern, was die Chromatinstruktur beeinflussen und die Fähigkeit von BEND3, die Chromatinorganisation aufrechtzuerhalten, beeinträchtigen kann. Verbindungen wie Chloroquin und Mithramycin A können durch Interkalation oder Bindung an die DNA die ordnungsgemäße Assoziation von BEND3 mit seinen DNA-Zielregionen verhindern und so seine Funktion bei der Chromatinorganisation und Transkriptionsregulation beeinträchtigen. Etoposid, das auf die DNA-Topoisomerase II abzielt, kann die Chromatindynamik verändern und damit indirekt Funktionen von BEND3 beeinträchtigen, die mit der Chromatinstruktur höherer Ordnung zusammenhängen. Andere Verbindungen wie Genistein und Curcumin können verschiedene Signalwege modulieren und Transkriptionsfaktoren oder Chromatinumbaukomplexe beeinflussen, was sich wiederum auf die Funktion von BEND3 auswirken kann. Disulfiram kann durch seine Auswirkungen auf die Proteasomaktivität und die Metallionenhomöostase zu einem zellulären Umfeld führen, das indirekt die Beteiligung von BEND3 an der Chromatinumstrukturierung beeinflusst.