Abp-ζ-Inhibitoren sind eine bestimmte Klasse chemischer Verbindungen, die darauf abzielen, die Funktion des Abp-ζ-Proteins, einem Mitglied der ATP-bindenden Kassetten-Transporter-Familie (ABC), zu hemmen. Diese Transporter spielen eine Schlüsselrolle beim Transport einer Vielzahl von Substraten, darunter Ionen, Lipide und kleine Moleküle, durch Zellmembranen, wobei sie die aus der ATP-Hydrolyse gewonnene Energie nutzen. Es wird angenommen, dass Abp ζ für den Transport spezifischer Moleküle verantwortlich ist, die für zelluläre Funktionen wie Nährstoffaufnahme, Abfallbeseitigung und intrazelluläre Signalübertragung von entscheidender Bedeutung sind. Abp-ζ-Inhibitoren wirken, indem sie seine ATPase-Aktivität blockieren oder seine für den Substrattransport notwendigen Konformationsänderungen stören, wodurch die Bewegung von Molekülen durch die Zellmembran verhindert und die von diesen Transportaktivitäten abhängigen zellulären Prozesse verändert werden. Die chemische Struktur von Abp-ζ-Inhibitoren kann variieren und reicht von kleinen organischen Molekülen bis hin zu komplexeren Verbindungen, die speziell dafür entwickelt wurden, sich an die ATP-bindenden oder Transmembrandomänen des Proteins zu binden. Diese Inhibitoren können mit ATP um die Bindung an die ATP-Bindungskassette konkurrieren und so die Hydrolyse von ATP verhindern, das die Energie für den Transport liefert. Alternativ können einige Inhibitoren an die Transmembrandomäne selbst binden und den Durchgang von Substraten durch den Transporter blockieren, indem sie die für seine Funktion notwendigen Konformationsänderungen stören. In einigen Fällen können Inhibitoren auch allosterische Effekte hervorrufen, indem sie die Form von Abp ζ so verändern, dass seine Aktivität gestört wird, ohne das aktive Zentrum direkt zu blockieren. Durch die Hemmung von Abp ζ ermöglichen diese Verbindungen den Forschern ein besseres Verständnis der strukturellen und funktionellen Mechanismen, die der Aktivität von ABC-Transportern zugrunde liegen, sowie der umfassenderen Rolle dieser Proteine bei der Aufrechterhaltung des zellulären Gleichgewichts und der Vermittlung des Transports kritischer Moleküle.
Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Nutlin-3 | 548472-68-0 | sc-45061 sc-45061A sc-45061B | 1 mg 5 mg 25 mg | $56.00 $212.00 $764.00 | 24 | |
Nutlin-3 unterbricht die Interaktion zwischen p53 und MDM2, stabilisiert p53 und stellt seine Tumorsuppressorfunktion in Zellen mit Wildtyp-p53 wieder her. | ||||||
Pifithrin-μ | 64984-31-2 | sc-203195 sc-203195A | 10 mg 50 mg | $127.00 $372.00 | 4 | |
Pifithrin-μ hemmt p53 durch Blockierung seiner Transaktivierungsdomäne, was in Kontexten nützlich ist, in denen p53 pathologisch aktiviert ist. | ||||||
2-Amino-6-chloro-α-cyano-3-(ethoxycarbonyl)-4H-1-benzopyran-4-acetic Acid Ethyl Ester | 305834-79-1 | sc-479756 | 25 mg | $380.00 | ||
APR-246/PRIMA-1MET stellt die Wildtyp-Funktion von mutiertem p53 wieder her und induziert Apoptose in Tumorzellen. | ||||||
Tenovin-6 | 1011557-82-6 | sc-224296 sc-224296A | 1 mg 5 mg | $272.00 $1214.00 | 9 | |
Tenovin-6 hemmt SIRT1 und SIRT2, was zu einer erhöhten Acetylierung und Aktivierung von p53 führt. | ||||||
COTI-2 | 1039455-84-9 | sc-507291 | 25 mg | $310.00 | ||
COTI-2 wirkt als Thiosemicarbazon, das mutiertes p53 in eine Wildtyp-Konformation reaktivieren kann. | ||||||
Sirtinol | 410536-97-9 | sc-205976 sc-205976A | 1 mg 5 mg | $37.00 $111.00 | 14 | |
Sirtinol hemmt SIRT1, eine Deacetylase, die p53 deaktiviert und damit möglicherweise die Aktivität von p53 erhöht. | ||||||
SB 431542 | 301836-41-9 | sc-204265 sc-204265A sc-204265B | 1 mg 10 mg 25 mg | $80.00 $212.00 $408.00 | 48 | |
SCH 51344 aktiviert p53, indem es eine Hitzeschockreaktion auslöst, die möglicherweise zum Tod von Krebszellen führt. | ||||||
SRPIN 340 | 218156-96-8 | sc-394310 | 10 mg | $222.00 | 1 | |
CP-31398 stabilisiert die aktive Konformation von p53 und fördert damit seine Tumorsuppressorfunktionen. | ||||||
NSC-59984 | 803647-40-7 | sc-507310 | 10 mg | $230.00 | ||
NSC59984 unterbricht die p53-MDM2-Interaktion und reaktiviert den p53-Signalweg in p53-Wildtyp-Tumoren. |