Los inhibidores químicos de la AA408296 pueden modular eficazmente su actividad a través de diversas vías de señalización intracelular. La estaurosporina es un inhibidor de quinasas de amplio espectro, que se dirige a las proteínas quinasas responsables de la fosforilación de AA408296, impidiendo así su activación funcional. Del mismo modo, LY294002 y Wortmannin ejercen sus efectos inhibiendo las fosfoinositide 3-kinasas (PI3K), un grupo de enzimas implicadas en funciones celulares como el crecimiento y la supervivencia celular, y por extensión, la actividad de AA408296. El U0126 y el PD98059 son selectivos para MEK1/2, elementos de la vía MAPK/ERK, que se sabe que regula proteínas como la AA408296. Al inhibir la MEK, estas sustancias químicas impiden la activación de la AA408296. SP600125 y SB203580 son inhibidores selectivos de la c-Jun N-terminal quinasa (JNK) y la p38 MAP quinasa, respectivamente, que forman parte de las vías de la proteína quinasa activada por el estrés que pueden regular la actividad de AA408296.
La regulación adicional de AA408296 se consigue mediante la inhibición de mTOR por la rapamicina. La inhibición de mTOR conduce a una cascada de efectos que suprimen la activación de AA408296, inhibiendo así su función dentro de la célula. Además, Dasatinib y PP2, ambos inhibidores de las cinasas de la familia Src, impiden la fosforilación y posterior activación de AA408296 al dirigirse a las cinasas de la familia Src. El perfil de inhibición multicinasa del sorafenib le permite interrumpir la función de varias tirosina cinasas receptoras que, de otro modo, contribuirían a la regulación del AA408296. Por último, el lapatinib ofrece un mecanismo de inhibición dual dirigido tanto contra el EGFR como contra el HER2, que son receptores implicados en la regulación del AA408296. A través de estos mecanismos diversos pero específicos, cada uno de estos inhibidores químicos puede regular la función del AA408296 modulando la actividad de quinasas y receptores que forman parte integral de su activación y función.
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