Inhibiteurs 9430007A20Rik

Les inhibiteurs courants du 9430007A20Rik comprennent, entre autres, le MAFP CAS 188404-10-6, l'inhibiteur de lipase THL CAS 96829-58-2 et la cérulénine (synthétique) CAS 17397-89-6.

Les inhibiteurs chimiques du membre 1 de la famille AADACL4 utilisent une variété de mécanismes pour entraver la fonction de l'enzyme. Le Palmitoyl-CoA, par exemple, s'engage dans une inhibition compétitive avec les substrats acyl-CoA normalement traités par le membre 1 de la famille AADACL4. En occupant le site actif, le Palmitoyl-CoA empêche l'enzyme de catalyser ses réactions naturelles. De même, le palmitate de méthyle agit également comme un inhibiteur compétitif; il imite les substrats de l'enzyme, bloquant ainsi le site actif et interrompant l'action enzymatique. D'autre part, le Methyl arachidonyl fluorophosphonate et le PF-3845 réalisent une inhibition irréversible en se liant de manière covalente au résidu sérine dans le site actif de l'AADACL4 membre de la famille 1. Cette liaison entraîne une modification permanente qui perturbe la capacité catalytique de l'enzyme.

D'autres inhibiteurs affectent le membre 1 de la famille AADACL4 par différents moyens. La tétrahydrolipstatine (Orlistat) cible également le résidu sérine dans le site actif, mais elle le fait d'une manière qui entraîne une inhibition durable, difficilement réversible. La cérulénine et l'acide aristolochique interagissent tous deux avec le site actif de l'enzyme, mais la cérulénine imite le substrat acide gras pour empêcher la catalyse, tandis que l'acide aristolochique bloque simplement l'accès au substrat. On pense que le tipiracil inhibe en interagissant avec les résidus catalytiques, empêchant ainsi le processus enzymatique. L'oléylamine adopte une approche différente en s'insérant dans le site de reconnaissance du substrat lipidique, ce qui perturbe la fonctionnalité de l'enzyme. RHC 80267 et URB602 inhibent tous deux l'AADACL4 family member 1 par compétition de substrat, RHC 80267 agissant également sur des enzymes similaires et URB602 modifiant potentiellement la conformation de l'enzyme, ce qui conduit à l'inhibition. Chacun de ces inhibiteurs, malgré leurs approches variées, empêche effectivement le membre 1 de la famille AADACL4 de remplir son rôle de catalyseur.