1700055N04Rik Attivatori

Gli attivatori 1700055N04Rik comuni includono, ma non solo, NAD+, Acido libero CAS 53-84-9, Disulfiram CAS 97-77-8, Cianammide CAS 420-04-2, Fomepizolo CAS 7554-65-6 e Tricloroacetaldeide-13C2 CAS 302-17-0.

Gli attivatori chimici dell'aldeide deidrogenasi 3, membro B3, possono entrare in contatto con l'enzima attraverso vari meccanismi, ciascuno dei quali porta a un aumento della sua attività catalitica. Il NAD+ è uno di questi attivatori, essenziale per la funzione dell'enzima in quanto fornisce gli elettroni necessari per l'ossidazione delle aldeidi ad acidi carbossilici, potenziando così direttamente il processo enzimatico. Il disulfiram contribuisce a questa attivazione legandosi agli ioni di rame, che sono cofattori necessari all'enzima, aumentando la disponibilità di rame nei siti attivi e promuovendo l'attività. La cianamide, invece, interagisce con il sito attivo, modificando la conformazione dell'enzima per aumentarne l'affinità con i substrati. Questo cambiamento si traduce in una conformazione più attiva dell'enzima. Il fomepizolo, pur agendo come inibitore competitivo per altre aldeide deidrogenasi, potenzia indirettamente l'attività dell'aldeide deidrogenasi 3, membro B3, riducendo la competizione per le aldeidi e favorendo così una maggiore disponibilità di substrato.

All'attivazione dell'aldeide deidrogenasi 3, membro B3, contribuiscono anche substrati come l'idrato di cloralio, l'acetaldeide, il 4-idrossinonenale, la benzaldeide, la propionaldeide e il retinale. Ognuno di questi composti può fungere da substrato per l'enzima, promuovendone l'attività grazie alle molecole specifiche su cui l'enzima è progettato per agire. Per esempio, l'idrato di cloralio e l'acetaldeide aumentano il tasso di turnover dell'enzima essendo prontamente metabolizzati, stimolando così l'attività dell'enzima. Allo stesso modo, il 4-idrossinonenale, un substrato elettrofilo, e il retinale vengono metabolizzati dall'enzima, potenziandone l'attività attraverso un legame preferenziale e la catalisi. Anche la benzaldeide e la propionaldeide vengono metabolizzate, determinando un aumento del tasso di turnover catalitico dell'enzima. Inoltre, substrati non fisiologici come il verde malachite e la daunorubicina possono essere ridotti dall'enzima, il che a sua volta porta a un aumento della sua attività, mostrando la versatilità dell'aldeide deidrogenasi 3, membro B3, nell'interagire con una vasta gamma di entità chimiche per migliorare la sua funzione.