HSP 90 抑制因子

HSP-990 是一种强效的 HSP90 抑制剂，其特点是能够破坏伴侣的 ATPase 活性。通过与 N 端结构域结合，它能诱导结构变化，从而破坏客户蛋白的稳定性，促进其降解。这种化合物能独特地改变蛋白质-蛋白质相互作用的动态，影响各种信号复合体的组装和功能。它的动力学特征显示其作用起始迅速，突出了它在调节细胞应激反应方面的有效性。

新生霉素钠盐是 HSP90 的一种选择性抑制剂，可与伴侣蛋白的 ATP 结合位点发生作用。这种相互作用会导致构象改变，从而阻碍客户蛋白质的正常折叠和稳定。它的独特机制包括破坏伴侣蛋白循环，从而影响关键调节蛋白的周转率。此外，新生霉素还能影响细胞的热休克反应，显示出它在应激条件下调节蛋白质平衡的作用。

Macbecin I 是 HSP90 的强效抑制剂，它能与 HSP90 的 N 端结构域结合，破坏 ATP 的水解，阻止伴侣蛋白促进客户蛋白的成熟。这种抑制作用改变了 HSP90 的构象动力学，导致致癌蛋白质失稳。此外，Macbecin I 对某些 HSP90 同工酶具有独特的选择性，可影响细胞信号传导途径，促进折叠错误蛋白质的降解，从而影响细胞应激反应。

Ganetespib 是一种针对 ATP 结合袋的 HSP90 选择性抑制剂，能有效破坏伴侣蛋白在蛋白质折叠和稳定方面的功能。它的结合会诱导构象变化，阻碍与客户蛋白的相互作用，促进它们的降解。这种化合物具有调节热休克反应、影响细胞蛋白稳态网络和改变应激条件下蛋白质动态平衡的独特能力。

MPC-3100 是一种强效的 HSP90 抑制剂，它能与 N 端 ATPase 结构域结合，从而显著改变伴侣蛋白的构象状态。这种相互作用会破坏伴侣循环，阻止客户蛋白的正常折叠和成熟。此外，MPC-3100 还能增强错误折叠蛋白的蛋白酶体降解，从而影响细胞应激反应并调节热休克蛋白网络，最终影响细胞的稳态。

苯并异噁唑 Hsp90 抑制剂选择性地靶向 Hsp90 的 ATP 结合位点，诱导构象转变，从而破坏伴侣蛋白功能的稳定性。这种化合物会破坏 Hsp90 与其客户蛋白之间的相互作用，导致客户蛋白的聚集和随后的降解。它具有调节伴侣循环的独特能力，能增强细胞对应激的反应，影响蛋白质的平衡，改变对细胞功能至关重要的信号通路。

17-GMB-APA-GA通过结合Hsp90的N端结构域，有效阻断ATP水解，从而发挥其作为Hsp90强效调节剂的作用。这种相互作用会导致伴侣蛋白构象动力学发生重大变化，从而削弱其稳定客户蛋白的能力。该化合物独特的结构有利于形成特定的氢键和疏水相互作用，从而增强其选择性。此外，它还会影响伴侣蛋白的调节途径，从而影响细胞应激反应和蛋白质折叠机制。

17-AEP-GA通过靶向Hsp90的C端结构域，破坏其ATP酶活性，从而发挥选择性抑制剂的作用。这种化合物可诱导构象变化，从而阻碍蛋白质与客体蛋白相互作用的能力，进而影响其成熟和稳定性。其独特的分子结构可促进特定的静电相互作用和疏水接触，从而增强其结合亲和力。此外，17-AEP-GA可调节关键的信号通路，影响细胞稳态和应激反应机制。

17-DMAP-GA 可与 Hsp90 的 N 端结构域结合，有效阻碍 ATP 的结合和水解，从而成为 Hsp90 的强效调节剂。这种相互作用会导致一连串的构象转变，从而损害蛋白伴侣在蛋白质折叠和稳定方面的功能。该化合物独特的结构特征促进了强大的范德华力和氢键作用，增强了其特异性。此外，17-DMAP-GA 还会影响关键的分子伴侣网络，从而影响细胞的应激反应。

NVP-BEP800 是一种强效的 Hsp90 抑制剂，以其 N 端结构域为靶点，阻碍 ATP 结合。该化合物能诱导 Hsp90 结构发生构象转变，从而改变蛋白质与蛋白质之间的相互作用，因此具有独特的作用机制。该化合物的选择性结合特征是由疏水口袋和特异性氢键结合驱动的，它们共同破坏了伴侣循环，影响了客户蛋白的周转。