ALG12 Anticorpo (Q16): sc-100507

O Anticorpo ALG12 (Q16) é um anticorpo monoclonal de cadeia leve IgG1 kappa de camundongo que detecta a proteína ALG12 de origem de camundongo, rato e humana por western blotting (WB), imunoprecipitação (IP) e ensaio imunoenzimático (ELISA). O anticorpo anti-ALG12 (Q16) está disponível como anticorpo monoclonal isotipo não conjugado. A ALG12, também conhecida como homóloga da glicosilação 12 ligada à asparagina, ECM39 ou proteína de membrana SB87, é um membro crucial de 488 aminoácidos da família da glicosiltransferase 22, funcionando principalmente como uma manosiltransferase essencial para a glicosilação correta das proteínas. A ALG12 está predominantemente localizada no retículo endoplasmático, onde desempenha um papel vital na adição de α1,6 manose ao Man7GlcNAc2 ligado ao dolichol, um passo crítico na via da N-glicosilação. A importância da ALG12 é sublinhada pelo facto de os seus defeitos poderem conduzir a uma doença congénita da glicosilação tipo 1G (CDG1G), uma doença multissistémica caracterizada por proteínas séricas subglicosiladas, que pode resultar em manifestações clínicas graves, tais como distúrbios da coagulação, atraso psicomotor, hipotonia, imunodeficiência e caraterísticas dismórficas. O funcionamento adequado das N-glicoproteínas, que dependem altamente do processo de glicosilação facilitado pela ALG12, é essencial para vários processos celulares, incluindo a manutenção celular, o desenvolvimento embrionário e a diferenciação, destacando a importância do anticorpo monoclonal ALG12 (Q16) em aplicações de investigação e diagnóstico.

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Referencias do ALG12 Anticorpo (Q16):

1. A montagem ordenada do oligossacárido assimetricamente ramificado ligado a lípidos no retículo endoplasmático é assegurada pela especificidade do substrato de cada uma das glicosiltransferases.  |  Burda, P., et al. 1999. Glycobiology. 9: 617-25. PMID: 10336995
2. A proteína Smp3, essencial, é necessária para a adição da quarta manose de ramificação lateral durante a montagem de glicosilfosfatidilinositóis de levedura.  |  Grimme, SJ., et al. 2001. J Biol Chem. 276: 27731-9. PMID: 11356840
3. As doenças congénitas da glicosilação do tipo Ig são definidas por uma deficiência na dolichyl-P-mannose:Man7GlcNAc2-PP-dolichyl mannosyltransferase.  |  Chantret, I., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 25815-22. PMID: 11983712
4. Defeito da manosiltransferase ALG12 na doença congénita da glicosilação tipo lg.  |  Grubenmann, CE., et al. 2002. Hum Mol Genet. 11: 2331-9. PMID: 12217961
5. Glicosilação anormal da banda 3 da membrana dos glóbulos vermelhos na doença congénita da glicosilação Ig.  |  Zdebska, E., et al. 2003. Pediatr Res. 54: 224-9. PMID: 12736397
6. A mutagénese por transposição de Trypanosoma brucei identifica mutantes de glicosilação resistentes à concanavalina A.  |  Leal, S., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 28979-88. PMID: 15123607
7. A diversidade de precursores ligados ao dolichol para glicanos ligados ao Asn resulta provavelmente da perda secundária de conjuntos de glicosiltransferases.  |  Samuelson, J., et al. 2005. Proc Natl Acad Sci U S A. 102: 1548-53. PMID: 15665075
8. Derivados hidrofóbicos do Man-1-P corrigem a glicosilação anormal em fibroblastos com perturbação congénita da glicosilação do tipo I.  |  Eklund, EA., et al. 2005. Glycobiology. 15: 1084-93. PMID: 16079417
9. A função do complexo do poro nuclear em Saccharomyces cerevisiae é influenciada pela glicosilação da nucleoporina transmembrana Pom152p.  |  Belanger, KD., et al. 2005. Genetics. 171: 935-47. PMID: 16118201