ZIP3 Inibidores
Os inibidores comuns do ZIP3 incluem, entre outros, MTSEA Biotina CAS 162758-04-5, α-Iodoacetamida CAS 144-48-9, N-Etilmaleimida CAS 128-53-0, Óxido de fenilarsina CAS 637-03-6 e Cloreto de cádmio anidro CAS 10108-64-2.
Os inibidores químicos da proteína transportadora de zinco ZIP3 podem interferir com a sua função através de vários mecanismos, principalmente visando resíduos de cisteína e locais de ligação ao zinco que são essenciais para a atividade da proteína. A MTSEA, por exemplo, modifica seletivamente os resíduos de cisteína acessíveis, que são cruciais para a integridade estrutural da ZIP3. Ao alquilar estes resíduos, a MTSEA pode inibir a ZIP3, perturbando a sua integridade estrutural ou interferindo com o seu mecanismo de transporte de iões. Do mesmo modo, a iodoacetamida e a N-etilmaleimida também alquilam os resíduos de cisteína, levando potencialmente à inibição da atividade do ZIP3 através de perturbações conformacionais. O óxido de fenilarsina, ao ligar-se a ditióis vicinais na estrutura da proteína, pode inibir a função de proteínas ricas em cisteína, como o ZIP3, se forem necessários grupos ditióis intactos para a sua função.
Outros inibidores afectam a função da ZIP3 alterando a disponibilidade de zinco ou imitando a sua ligação. O cloreto de cádmio, por exemplo, pode substituir os iões de zinco nas proteínas, inibindo enzimas que necessitam de zinco, como a ZIP3, através de inibição competitiva. O TPEN, um quelante de zinco de alta afinidade, esgota o substrato necessário para a atividade da ZIP3, inibindo assim a sua função. O DTNB, ao reagir com grupos tiol livres, pode modificar grupos tiol essenciais e interromper a atividade da ZIP3. O piritionato de zinco perturba a homeostasia do zinco, o que pode inibir indiretamente a atividade de transporte de zinco do ZIP3. O Ziram, um pesticida ditiocarbamato, quelata iões de zinco, reduzindo potencialmente a disponibilidade de zinco para o transporte da ZIP3. O ácido dipicolínico, ao quelar o zinco, priva a ZIP3 do seu ião metálico essencial, conduzindo a uma inibição funcional. A quercetina pode inibir os transportadores de iões metálicos ligando-se a sítios de ligação a metais, o que sugere que pode alterar o sítio crítico de ligação a metais do ZIP3. Por último, o Ebselen, com as suas propriedades modificadoras do tiol, pode modificar grupos tiol específicos essenciais para a atividade do ZIP3 e inibir a sua função.
VEJA TAMBÉM
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| Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
|---|---|---|---|---|---|---|
MTSEA Biotin | 162758-04-5 | sc-221960 | 10 mg | $209.00 | ||
A MTSEA modifica seletivamente os resíduos de cisteína acessíveis, e sabe-se que o ZIP3 tem resíduos de cisteína críticos na sua estrutura que são importantes para a sua função. A alquilação destes resíduos pela MTSEA inibiria o ZIP3, perturbando a sua integridade estrutural ou interferindo com o seu mecanismo de transporte de iões. | ||||||
α-Iodoacetamide | 144-48-9 | sc-203320 | 25 g | $250.00 | 1 | |
A iodoacetamida alquila resíduos de cisteína em proteínas e, se o ZIP3 contiver resíduos de cisteína críticos para o seu local ativo ou conformação estrutural, a modificação por iodoacetamida resultaria na inibição da atividade do ZIP3 devido a uma perturbação conformacional. | ||||||
N-Ethylmaleimide | 128-53-0 | sc-202719A sc-202719 sc-202719B sc-202719C sc-202719D | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g | $22.00 $68.00 $210.00 $780.00 $1880.00 | 19 | |
A N-etilmaleimida reage com grupos sulfidrilo livres em resíduos de cisteína. Se o ZIP3 depende da reatividade desses resíduos para o transporte de zinco, a modificação covalente pela N-etilmaleimida inibiria a função da proteína. | ||||||
Phenylarsine oxide | 637-03-6 | sc-3521 | 250 mg | $40.00 | 4 | |
O óxido de fenilarsina liga-se a ditióis vicinais na estrutura das proteínas e é habitualmente utilizado para inibir a função de proteínas ricas em cisteína. Se o ZIP3 necessitar de grupos ditióis intactos para funcionar, a ligação pelo óxido de fenilarsina inibiria a sua atividade. | ||||||
Cadmium chloride, anhydrous | 10108-64-2 | sc-252533 sc-252533A sc-252533B | 10 g 50 g 500 g | $55.00 $179.00 $345.00 | 1 | |
Os iões de cádmio podem substituir os iões de zinco nas proteínas e podem servir como inibidores potentes de enzimas que necessitam de zinco. Se a função da ZIP3 envolver a ligação ou o transporte de zinco, os iões de cádmio podem inibir diretamente este processo por inibição competitiva. | ||||||
TPEN | 16858-02-9 | sc-200131 | 100 mg | $127.00 | 10 | |
O TPEN (N,N,N',N'-Tetrakis(2-pyridylmethyl)ethylenediamine) é um quelante de zinco de alta afinidade. Se a atividade de ZIP3 envolver a manipulação de zinco, a quelação de zinco por TPEN inibiria a função de ZIP3 ao esgotar o seu substrato. | ||||||
5,5′-Dithio-bis-(2-nitrobenzoic Acid) | 69-78-3 | sc-359842 | 5 g | $78.00 | 3 | |
O DTNB (ácido 5,5'-ditiobis(2-nitrobenzóico)) reage com grupos tiol livres nas proteínas. Se o ZIP3 tiver grupos tiol essenciais para a sua atividade, o DTNB inibiria o ZIP3 modificando estes grupos, perturbando a sua função. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Sabe-se que o piritionato de zinco perturba a homeostase do zinco e pode inibir o ZIP3 alterando as concentrações de zinco necessárias para o funcionamento normal da proteína, inibindo assim indiretamente a sua atividade de transporte. | ||||||
2,6-Pyridinedicarboxylic acid | 499-83-2 | sc-238430 sc-238430A sc-238430B sc-238430C | 5 g 100 g 1 kg 10 kg | $33.00 $92.00 $714.00 $6457.00 | ||
O ácido dipicolínico é um ligando terdentado que pode quelar iões metálicos como o zinco. Se a atividade do ZIP3 estiver dependente do zinco, a quelação do zinco pelo ácido dipicolínico resultaria numa inibição funcional ao privar o ZIP3 do seu ião metálico essencial. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $108.00 $245.00 $918.00 $49.00 | 33 | |
Foi demonstrado que a quercetina inibe os transportadores de iões metálicos ligando-se a sítios de ligação a metais. Se a atividade do ZIP3 envolve um local de ligação a metais que é crítico para a sua função, a quercetina poderia inibir o ZIP3 ocupando ou alterando este local. | ||||||