SULT2A5 Inibidores

Os inibidores comuns da SULT2A5 incluem, entre outros, a quercetina CAS 117-39-5, o ácido clorogénico CAS 327-97-9, o 3,3'-diindolilmetano CAS 1968-05-4, a crisina CAS 480-40-0 e a curcumina CAS 458-37-7.

Os inibidores químicos da SULT2A5 incluem uma variedade de compostos que se encontram predominantemente em fontes naturais, como as plantas. Estes inibidores, incluindo flavonóides como a quercetina, a crisina, o kaempferol, a miricetina e a apigenina, polifenóis como o ácido clorogénico e o ácido elágico, o estilbenoide resveratrol e a isoflavona genisteína, podem impedir a atividade enzimática da SULT2A5 através de vários mecanismos. A quercetina e a crisina, por exemplo, podem ligar-se ao sítio ativo da SULT2A5, que é a região onde se ligam os substratos normais da enzima. Ao ocuparem este espaço, estes compostos impedem a enzima de catalisar a reação de sulfonação, um processo através do qual a enzima transfere um grupo sulfo para os seus substratos. Do mesmo modo, o Kaempferol e a Miricetina podem inibir a atividade da SULT2A5 competindo com os substratos fisiológicos pelo acesso ao sítio ativo, bloqueando eficazmente a via de reação.

Outros inibidores químicos, como o ácido clorogénico e o ácido elágico, podem alterar a conformação da SULT2A5, o que pode perturbar a capacidade de funcionamento adequado da enzima. O resveratrol funciona através de um mecanismo competitivo semelhante, ligando-se ao sítio ativo da enzima e impedindo assim a ligação do substrato. A genisteína pode também ligar-se a este domínio funcional crucial da SULT2A5, inibindo a sulfonação dos substratos da enzima. Do mesmo modo, pensa-se que a curcumina se liga ao sítio ativo, o que impediria o funcionamento normal da enzima. O composto 3,3'-Diindolilmetano pode interferir na atividade da SULT2A5 inibindo a transferência do grupo sulfo, embora o mecanismo exato possa variar da competição direta no local ativo observada com outros inibidores. Por último, o galato de epigalocatequina (EGCG) demonstra um efeito inibidor ao ligar-se diretamente à SULT2A5, o que poderia interferir na sua atividade de sulfonação, demonstrando um amplo espetro de interacções que diferentes estruturas químicas podem ter com esta enzima sulfotransferase.