SerpinB1b Inibidores

Os inibidores comuns da SerpinB1b incluem, entre outros, a quimostatina CAS 9076-44-2, o hemissulfato de leupeptina CAS 55123-66-5, o cloridrato de AEBSF CAS 30827-99-7, o E-64 CAS 66701-25-5 e o fosforamidon CAS 119942-99-3.

Os inibidores químicos da SerpinB1b incluem uma variedade de inibidores da protease que visam diferentes classes de proteases, inibindo assim a atividade da SerpinB1b. A quimostatina, a antipaína, a leupeptina e o AEBSF são todos inibidores que visam diretamente a família das serino-proteases. A quimostatina liga-se à ansa central reactiva da SerpinB1b, que é essencial para a sua interação com as proteases alvo, impedindo assim a SerpinB1b de desempenhar a sua função inibidora. A antipaína inibe igualmente as serino-proteases e perturba a função proteolítica da SerpinB1b, interferindo com a sua atividade inibidora das proteases. Do mesmo modo, a inibição das serina e cisteína proteases pela Leupeptina impede o funcionamento normal da SerpinB1b, uma vez que a sua atividade depende da inibição destas proteases. O AEBSF modifica a estrutura ou o local ativo da SerpinB1b, interrompendo assim a sua capacidade de se ligar eficazmente às proteases alvo.

A inibição da SerpinB1b também é conseguida alterando o ambiente da protease dentro da célula através da utilização de inibidores como o E-64, Pepstatin A, Phosphoramidon e Bestatin. O E-64 actua sobre as cisteíno-proteases, o que afecta indiretamente a atividade da SerpinB1b, alterando o panorama das proteases que a SerpinB1b deve regular. A Pepstatina A, ao inibir as aspartil proteases, altera o equilíbrio das proteases na célula e interrompe as funções reguladoras da SerpinB1b. A atividade das metaloproteases, das quais a SerpinB1b pode depender para a sua função normal, é inibida pelo Phosphoramidon, levando a uma inibição da atividade da SerpinB1b. A bestatina, um inibidor da aminopeptidase, perturba o equilíbrio dos aminoácidos, o que pode inibir indiretamente a atividade da SerpinB1b. O mesilato de gabexato, outro inibidor da serina protease, bloqueia o local ativo da SerpinB1b, impedindo a sua interação normal com as proteases alvo. A calpeptina e a lactacistina inibem a calpaína e o proteassoma, respetivamente. A inibição destes sistemas proteolíticos pode afetar o papel regulador da SerpinB1b, quer perturbando os sistemas proteolíticos de que a SerpinB1b faz parte, quer conduzindo a uma acumulação de proteínas que podem inibir a via de degradação da SerpinB1b. Através destes mecanismos, cada produto químico contribui para a inibição da função reguladora das proteases da SerpinB1b.