Date published: 2026-4-10

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SCYL1 Ativadores

Os activadores comuns de SCYL1 incluem, entre outros, L-α-Lecitina, gema de ovo, altamente purificada CAS 8002-43-5, Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomicina CAS 56092-82-1, PMA CAS 16561-29-8 e Ácido Okadaico CAS 78111-17-8.

A SCYL1 pode influenciar a atividade da proteína através de uma variedade de mecanismos que modulam o seu estado de fosforilação. A fosfatidilserina, um componente natural da membrana celular, pode ativar cinases quando se transloca do folheto interno para o folheto externo da membrana. Estas cinases podem fosforilar a SCYL1, levando à sua ativação. A forskolina, ao estimular diretamente a adenilil ciclase, aumenta os níveis intracelulares de AMPc, que por sua vez ativa a proteína quinase A (PKA). Sabe-se que a PKA fosforila uma série de proteínas e que a SCYL1 poderia estar entre os seus alvos. Do mesmo modo, o dibutiril AMPc, um análogo do AMPc, pode penetrar nas células e ativar a PKA, resultando potencialmente na fosforilação e ativação do SCYL1. A ionomicina aumenta os níveis de cálcio intracelular, o que pode ativar a calmodulina e as proteínas quinases dependentes de cálcio/calmodulina (CaMK), levando possivelmente à fosforilação do SCYL1.

O 12-miristato 13-acetato de forbol (PMA) imita o diacilglicerol e ativa a proteína quinase C (PKC), que pode ter como alvo o SCYL1 entre os seus vários substratos. Inibidores como o ácido ocadaico e a calicilina A impedem a ação das proteínas fosfatases PP1 e PP2A, que normalmente desfosforilam as proteínas, mantendo assim o SCYL1 num estado fosforilado e ativo. Os factores de crescimento, como o fator de crescimento epidérmico (EGF), iniciam uma cascata de eventos ao ligarem-se aos seus receptores, levando à ativação da via MAPK/ERK, que pode fosforilar o SCYL1. A ligação da insulina ao seu recetor desencadeia uma cascata de sinalização que ativa a via PI3K/AKT e a AKT pode fosforilar o SCYL1. O peróxido de hidrogénio funciona como uma molécula de sinalização que pode ativar cinases capazes de fosforilar o SCYL1. A anisomicina, ao inibir a síntese proteica, também ativa a via da JNK, que pode levar à fosforilação do SCYL1. A espermina, através da sua modulação dos canais iónicos e das cinases, pode alterar a fosforilação do SCYL1. Cada uma destas substâncias químicas, através das suas interacções únicas com as vias celulares, contribui para a regulação do estado de ativação do SCYL1.

VEJA TAMBÉM

Nome do ProdutoCAS #Numero de CatalogoQuantidadePrecoUso e aplicacaoNOTAS

L-α-Lecithin, Egg Yolk, Highly Purified

8002-43-5sc-203096
250 mg
$135.00
(1)

A fosfatidilserina é um componente fosfolípido que se encontra normalmente no folheto interno da membrana plasmática e que pode desempenhar um papel na ativação de cinases envolvidas nas vias de sinalização em que a SCYL1 está implicada. A externalização da fosfatidilserina para o folheto externo pode servir como um sinal para o reconhecimento dos macrófagos, mas internamente pode ativar cinases que fosforilam o SCYL1, levando à sua ativação funcional.

Ionomycin

56092-82-1sc-3592
sc-3592A
1 mg
5 mg
$78.00
$270.00
80
(4)

A ionomicina é um ionóforo de cálcio que aumenta a concentração de cálcio intracelular. Os iões de cálcio podem ativar a calmodulina e as proteínas quinases dependentes de cálcio/calmodulina (CaMK), que podem fosforilar a SCYL1 e assim aumentar a sua atividade funcional.

PMA

16561-29-8sc-3576
sc-3576A
sc-3576B
sc-3576C
sc-3576D
1 mg
5 mg
10 mg
25 mg
100 mg
$41.00
$132.00
$214.00
$500.00
$948.00
119
(6)

O PMA é um análogo do diacilglicerol (DAG) que ativa a proteína quinase C (PKC). Sabe-se que a PKC fosforila uma vasta gama de proteínas e, embora não esteja diretamente ligada ao SCYL1, pode potencialmente fosforilar e ativar o SCYL1 como parte do seu vasto espetro de substratos.

Okadaic Acid

78111-17-8sc-3513
sc-3513A
sc-3513B
25 µg
100 µg
1 mg
$291.00
$530.00
$1800.00
78
(4)

O ácido ocadaico é um potente inibidor das proteínas fosfatases PP1 e PP2A. A inibição destas fosfatases pode resultar num aumento dos níveis de fosforilação das proteínas celulares, incluindo potencialmente a SCYL1, mantendo ou aumentando assim a sua atividade devido à redução da desfosforilação.

Calyculin A

101932-71-2sc-24000
sc-24000A
10 µg
100 µg
$163.00
$800.00
59
(3)

Tal como o ácido ocadaico, a calicilina A é também um inibidor das proteínas fosfatases, nomeadamente da PP1 e da PP2A. Ao inibir estas fosfatases, a calicilina A poderia aumentar o estado de fosforilação e, consequentemente, a atividade da SCYL1.

Insulin Anticorpo ()

11061-68-0sc-29062
sc-29062A
sc-29062B
100 mg
1 g
10 g
$156.00
$1248.00
$12508.00
82
(1)

A insulina liga-se ao seu recetor, desencadeando uma cascata de sinalização que ativa a via PI3K/AKT. A AKT pode fosforilar vários alvos a jusante, que podem incluir o SCYL1, levando à sua ativação.

Hydrogen Peroxide

7722-84-1sc-203336
sc-203336A
sc-203336B
100 ml
500 ml
3.8 L
$31.00
$61.00
$95.00
28
(1)

O peróxido de hidrogénio é uma espécie reactiva de oxigénio que pode atuar como uma molécula de sinalização, levando à ativação de várias cinases através de mecanismos oxidativos, que podem incluir cinases que fosforilam e activam o SCYL1.

Dibutyryl-cAMP

16980-89-5sc-201567
sc-201567A
sc-201567B
sc-201567C
20 mg
100 mg
500 mg
10 g
$47.00
$136.00
$492.00
$4552.00
74
(7)

O dibutiril-cAMP é um análogo do cAMP permeável às células que ativa a PKA dependente do cAMP. A PKA pode fosforilar várias proteínas na célula, incluindo potencialmente o SCYL1, resultando na sua ativação.

Anisomycin

22862-76-6sc-3524
sc-3524A
5 mg
50 mg
$99.00
$259.00
36
(2)

A anisomicina é um inibidor da síntese proteica que também pode ativar as proteínas quinases activadas pelo stress (SAPK), como a JNK. A ativação destas cinases pode levar à fosforilação de proteínas alvo, possivelmente incluindo a SCYL1, conduzindo assim à sua ativação.

Spermine

71-44-3sc-212953A
sc-212953
sc-212953B
sc-212953C
1 g
5 g
25 g
100 g
$61.00
$196.00
$277.00
$901.00
1
(0)

A espermina é uma poliamina que pode modular vários canais iónicos e pode afetar a atividade da quinase. Através destas interações, a espermina pode alterar o estado de fosforilação de proteínas como a SCYL1, conduzindo potencialmente à sua ativação.