PTPN13LY Inibidores

Os inibidores comuns do PTPN13LY incluem, entre outros, o ortovanadato de sódio CAS 13721-39-6, o cloridrato de pramoxina CAS 637-58-1, o clioquinol CAS 130-26-7, a suramina de sódio CAS 129-46-4 e o molibdato de sódio CAS 7631-95-0.

Os inibidores da PTPN13LY, por pressuposto, englobam uma gama de pequenas moléculas concebidas para interferir com a atividade fosfatásica da família das proteínas tirosina fosfatases. Estes inibidores actuam tendo como alvo o local catalítico onde ocorre a desfosforilação. Este local catalítico é tipicamente caracterizado por um resíduo de cisteína conservado que desempenha um papel crucial no mecanismo da enzima, efectuando um ataque nucleofílico à porção fosfato do substrato. Sabe-se que os inibidores imitam o estado de transição do substrato da enzima ou modificam o resíduo de cisteína, tornando a enzima inativa. Estes inibidores exploram a sensibilidade da cisteína catalítica, ligando-se a ela e impedindo assim o acesso ao substrato.

Os inibidores da PTPN13LY foram identificados como inibidores selectivos de determinadas PTPs, mas podem também interagir com outras PTPs se existir homologia estrutural. Estes inibidores também perturbam a função das PTP ao elevarem os níveis intracelulares de zinco, que se pode ligar à enzima e inibir a sua atividade. Os inibidores desta classe são estruturalmente diversos, reflectindo os mecanismos variados pelos quais podem interagir com as PTP e inibir a sua atividade. Ligam-se ao local ativo ou a locais alostéricos, alteram o estado de oxidação da cisteína catalítica ou imitam o estado de transição do substrato fosfotirosina. Os efeitos inibitórios destes compostos são cruciais para compreender a regulação da atividade das PTP e o papel destas enzimas na sinalização celular