Os inibidores da miosina VIIB englobam uma variedade de compostos que podem modular direta ou indiretamente a função da miosina VIIB, uma proteína motora crucial baseada na actina. Entre estes inibidores, a blebistatina é particularmente notável pela sua capacidade de inibir a atividade da ATPase da miosina II, um componente crítico da contratilidade da actomiosina. Do mesmo modo, o ML-7 e o ML-9 são compostos que têm como alvo a cinase da cadeia leve da miosina, um regulador fundamental da atividade da ATPase da miosina. Ao inibir esta cinase, estes compostos podem diminuir a atividade ATPase da miosina, afectando a sua função.
A dinâmica da actina desempenha um papel crucial na determinação da atividade e funcionalidade da miosina. Esta interação é evidente quando se observam os efeitos de compostos como o SMIFH2, CK-636, Swinholide A, Jasplakinolide e Cytochalasin D. Enquanto o SMIFH2 inibe a formin, afectando a polimerização da actina, o CK-636 actua no complexo Arp2/3, outro componente-chave na dinâmica da actina. A swinholida A, a jasplakinolida e a citocalasina D têm papéis distintos na rutura, estabilização ou inibição dos filamentos e da polimerização da actina, respetivamente. A sua influência na dinâmica da actina afecta indiretamente a função das miosinas, modulando o substrato primário sobre o qual a miosina actua. Além disso, compostos como o Y-27632 e o H-1152P inibem a ROCK, uma quinase que influencia a atividade da miosina através da fosforilação da sua cadeia leve.
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