Gli inibitori della miosina VIIB comprendono una serie di composti in grado di modulare direttamente o indirettamente la funzione della miosina VIIB, una proteina motrice cruciale basata sull'actina. Tra questi inibitori, la blebbistatina si distingue in particolare per la sua capacità di inibire l'attività dell'ATPasi della miosina II, una componente critica della contrattilità dell'actomiosina. Analogamente, ML-7 e ML-9 sono composti che hanno come bersaglio la chinasi della catena leggera della miosina, un regolatore fondamentale dell'attività della miosina ATPasi. Inibendo questa chinasi, questi composti possono diminuire l'attività ATPasica della miosina, influenzandone la funzione.
La dinamica dell'actina svolge un ruolo cruciale nel determinare l'attività e la funzionalità della miosina. Questa interazione è evidente quando si osservano gli effetti di composti come SMIFH2, CK-636, Swinholide A, Jasplakinolide e Cytochalasin D. Mentre SMIFH2 inibisce la formina, influenzando la polimerizzazione dell'actina, CK-636 agisce sul complesso Arp2/3, un altro componente chiave nella dinamica dell'actina. Swinholide A, Jasplakinolide e Cytochalasin D hanno ruoli distinti nell'interrompere, stabilizzare o inibire rispettivamente i filamenti di actina e la polimerizzazione. La loro influenza sulla dinamica dell'actina influisce indirettamente sulla funzione delle miosine, modulando il substrato primario su cui agisce la miosina. Inoltre, composti come Y-27632 e H-1152P inibiscono ROCK, una chinasi che influenza l'attività della miosina attraverso la fosforilazione della sua catena leggera.
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