Os inibidores da Morc2b, tal como aqui se refere, são substâncias químicas que podem interagir com a atividade de ligação do ATP, a atividade de ligação de iões metálicos ou a atividade de homodimerização da proteína Morc2b. Estes inibidores incluem uma gama de compostos com propriedades químicas distintas, cada um capaz de afetar a função da proteína de formas específicas. A suramina, por exemplo, pode ligar-se aos locais de ligação do ATP nas proteínas, perturbando potencialmente as funções dependentes de ATP da proteína. A ligação de iões metálicos é uma caraterística crítica de muitas proteínas, e compostos como o 2,3-Dimercaptopropanol e o EDTA podem quelar iões metálicos, o que pode alterar a conformação e a atividade das metaloproteínas. Sabe-se que a oligomicina inibe a ATP sintase e, embora a Morc2b não seja uma ATP sintase, a capacidade do composto para interferir com a utilização de ATP sugere que pode interagir com outras proteínas dependentes de ATP.
A classe química dos inibidores da Morc2b não se limita a um único tipo de composto ou mecanismo de ação. Em vez disso, inclui um conjunto diversificado de moléculas que podem influenciar a função da proteína através de várias interacções bioquímicas. Por exemplo, o iodoacetato e a N-etilmaleimida podem alquilar ou modificar grupos tiol, que estão frequentemente presentes em proteínas com sítios de ligação ao ATP. O óxido de fenilarsina e o tiomersal visam igualmente os grupos tiol, mas com afinidades e selectividades de ligação diferentes. O vermelho de ruténio e o tetratiomolibdato interagem com os locais de ligação dos iões metálicos, afectando o primeiro especificamente as proteínas de ligação ao cálcio e o segundo o cobre quelante. O molibdato, como análogo do fosfato, pode interferir com a atividade das enzimas que utilizam ATP, possivelmente afectando as que são semelhantes à atividade ATPase do Morc2b. Em conjunto, estes produtos químicos formam um conjunto putativo de inibidores da Morc2b em virtude da sua capacidade de interagir com domínios e motivos funcionais essenciais para a atividade da Morc2b na célula.
VEJA TAMBÉM
Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
---|---|---|---|---|---|---|
Suramin sodium | 129-46-4 | sc-507209 sc-507209F sc-507209A sc-507209B sc-507209C sc-507209D sc-507209E | 50 mg 100 mg 250 mg 1 g 10 g 25 g 50 g | $149.00 $210.00 $714.00 $2550.00 $10750.00 $21410.00 $40290.00 | 5 | |
Liga-se a proteínas com sítios de ligação protéica, potencialmente perturbando as funções dependentes de ATP. | ||||||
Sodium Orthovanadate | 13721-39-6 | sc-3540 sc-3540B sc-3540A | 5 g 10 g 50 g | $45.00 $56.00 $183.00 | 142 | |
Actua como um inibidor geral das fosfotirosina fosfatases, que pode afetar os locais de ligação do ATP. | ||||||
Oligomycin A | 579-13-5 | sc-201551 sc-201551A sc-201551B sc-201551C sc-201551D | 5 mg 25 mg 100 mg 500 mg 1 g | $175.00 $600.00 $1179.00 $5100.00 $9180.00 | 26 | |
Inibe a ATP sintase, influenciando possivelmente os processos dependentes de ATP. | ||||||
Iodoacetic acid | 64-69-7 | sc-215183 sc-215183A | 10 g 25 g | $56.00 $97.00 | ||
Alquila os resíduos de cisteína, modificando potencialmente as proteínas com sítios de ligação ao ATP. | ||||||
Phenylarsine oxide | 637-03-6 | sc-3521 | 250 mg | $40.00 | 4 | |
Liga-se a ditióis vicinais, influenciando potencialmente os locais de ligação de iões metálicos nas proteínas. | ||||||
Ruthenium red | 11103-72-3 | sc-202328 sc-202328A | 500 mg 1 g | $184.00 $245.00 | 13 | |
Liga-se a proteínas de ligação ao cálcio, interferindo potencialmente com as interações entre iões metálicos. | ||||||
Sodium molybdate | 7631-95-0 | sc-236912 sc-236912A sc-236912B | 5 g 100 g 500 g | $55.00 $82.00 $316.00 | 1 | |
Actua como um análogo do fosfato, afectando potencialmente as enzimas que utilizam ATP. | ||||||
N-Ethylmaleimide | 128-53-0 | sc-202719A sc-202719 sc-202719B sc-202719C sc-202719D | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g | $22.00 $68.00 $210.00 $780.00 $1880.00 | 19 | |
Modifica os grupos tiol das proteínas, alterando potencialmente os locais de ligação do ATP e dos iões metálicos. |